Содержание к диссертации
Введение
Глава I. Литературный обзор 8
1.1. Введение 8
1.2. «Голубые» медные белки 11
1.2.1. Структура 11
1.2.2. Электронные спектры поглощения 12
1.2.3. ЭПР-спектры 15
1.3. Биомиметические модели голубых медных белков 19
1.3.1. Основные типы моделей и их строение 19
1.3.2. Электронные спектры поглощения модельных комплексов 26
1.3.3. ЭПР-спектры модельных систем 31
Глава 2. Экспериментальная часть 37
Глава 3. Обсуждение результатов 58
3.1. Строение и физико-химические свойства лигандных систем 60
3.1.1. Аминометиленовые производные 5-тио(окси, селено)-1-замещенного пиразола 60
3.1.2. N-нафтил и N-хинолил-Р-аминовинилкетоны (аминовинилтионы) 63
3.2. Строение и физико-химические свойства комплексных соединений 67
3.2.1. Комплексы меди (II) с аминометиленпроизводными 1-замещенных 5-тио(оксо, селено)- пиразолов 67
3.2.2. Комплексы меди (II) с N-нафтил и N-хинолил-Р-аминовинилкетонами (аминовинилтионами) 82
Выводы 90
Список литературы 91
- Электронные спектры поглощения
- Электронные спектры поглощения модельных комплексов
- Аминометиленовые производные 5-тио(окси, селено)-1-замещенного пиразола
- Комплексы меди (II) с N-нафтил и N-хинолил-Р-аминовинилкетонами (аминовинилтионами)
Введение к работе
Актуальность темы. Биокоординационная химия является важным научным направлением не только современной химии комплексных соединений, но и биологии, медицины и других разделов естествознания, непосредственно связанных с жизнью человека. Недаром во втором издании Общей координационной химии (Comprehensive Coordination Chemistry II / Eds. Mc Cleverty J.A., Meyer T.J. Oxford: Elsevier, 2003, Vol. 1-Ю) специальный том (V. 8, 840 p.) посвящен биокоординационной химии. Этот же аспект развит в новом научном направлении - супрамолекулярной химии (Лен Ж.-М. Супрамолекулярная химия, концепции и перспективы. Наука: СО РАН, Новосибирск, 1998, 333 с, Steed J.W., Atwood J.L. Supramolecular Chemistry. J. Wiley, Chichester, 2000, 745 p.).
Исследование простых синтетических комплексов, моделирующих активные центры гемовых и негемовых металлоэнзимов, является важнейшим методологическим подходом в изучении природных объектов и одним из главных направлений современной биокоординационной химии — биомиметики. В этом аспекте металлохелаты меди в N,S(Se) лигандном окружении имеют значительный потенциал как структурные аналоги активных центров непорфириновых медьсодержащих белков. Однако круг таких адекватных синтетических моделей остается весьма ограниченным из-за широко распространенных процессов окисления тиолатной группы лиганда ионами меди(И). До настоящего времени моделирование активных центров медьсодержащих белков не выходило за рамки исследования традиционных металлохелатов с MN2S2 хромофором, содержащих мостиковые фрагменты и комплексов на основе макроциклических лигандов. Поэтому представляется весьма актуальной проблема синтеза и исследования целенаправленных серий азотхалькогенсодержащих комплексов меди с различным строением координационного полиэдра и, как следствие, с вариабельными спектральными и физико-химическими параметрами
Цель работы. Синтез, изучение строения (в том числе методами рентгеноструктурного анализа и EXAFS-спектроскопии (протяженная рентгеновская тонкая структура спектров поглощения)), спектральных свойств новых моделей активных центров негемовых медьсодержащих протеинов (медного центра типа I) и их кислородных аналогов. Поставленная цель включает решение следующих задач:
Разработка оптимальных методик получения потенциальных лигандов — пиразольных азометиновых соединений, содержащих как арильные(алкильные), так и координационно активные заместители (аминохинолин, антипирин и т.д.), и подобных модельных |3-аминовинилкетонов (тионов).
Синтез на основе указанных, лигандов металлохелатов меди с координационными^ узлами MNxSy(Sey) (х = 2, 3, 4; у = 1, 2), моделирующих указанный выше активных центр, и их.кислородных аналогов.
Установление факторов, ингибирующих ред-окс процессы при синтезе комплексов меди с азотхалькогенсодержащими лигандами.
Исследования закономерностей изменения спектральных характеристик (ЭСП (электронные спектры поглощения) и ЭПР (электронно-парамагнитный резонанс)) синтезированных металлохелатов от природы лиганда, состава координационного полиэдра и его топологии, сравнение с аналогичными параметрами активных центров «голубых» медных белков.
Научная новизна. Предложен новый подход к созданию моделей активных центров негемовых медьсодержащих протеинов (преимущественно медного центра типа I), основанный на рациональном дизайне лигандов (варьировании природы донорных атомов и заместителей) и управлении структурой CuNxSy(Sey) хелатных узлов путем введения в азометиновый фрагмент координационно-активных заместителей.
6 Практическая ценность диссертационной работы. Заключается в разработке препаративных методик синтеза устойчивых комплексов Си (II) с N,S(Se) - хелатными узлами на основе открыто-цепных серу(селен)содержащих оснований Шиффа и Р-аминовинилтионов.
Материалы диссертационной работы могут быть включены в спецкурсы по координационной химии и биохимии, читаемые в университетах и специализированных химических и биологических вузах, использованы в научных исследованиях институтов Российской Академии наук, химических и биологических НИИ Высшей школы и Министерства образования и науки.
Апробация работы. Содержание работы изложено в 5 статьях в Российских журналах, в 4 тезисах докладов Международных и Российских конференций, в том числе: The Tenth International Conference on X-ray Absorption Fine Structure XAFS X (Illinois Institute of Technology, 1998 г.), IV Всероссийский семинар по магнитному резонансу (спектроскопия и томография) (Ростов-на-Дону, 1998 г.), XVI Менделеевский съезд по общей и прикладной химии (Москва, 1998 г.).
Объем и структура работы. Диссертация состоит из введения, литературного обзора, экспериментальной части, обсуждения результатов, выводов, списка литературы. Материал изложен на 106 страницах, содержит 20 таблиц и 5 рисунков. Список литературы включает 150 наименований.
В литературном обзоре обобщены данные о свойствах и строении различных типов медного центра в белковых молекулах: их структурные данные, ЭПР и ЭСП характеристики. Рассмотрены различные модельные системы, синтезированные и исследованные ранее. Сравнены их характеристики с аналогичными характеристиками «голубых» медных белков.
Экспериментальная часть посвящена изложению методик синтеза лигандных систем и комплексов на их основе, описанию использованных физико-химических методов исследования.
В третьей главе обсуждаются результаты синтеза и исследования.
Содержание работы.
Электронные спектры поглощения
Предполагается, что специфическая геометрия и тонкие структурные особенности медного центра типа I определяют необычные спектральные характеристики «голубых» медных белков [2,16,18,35,36]. Исследования природных медных белков методом электронной спектроскопии показали, что общей и доминантной чертой ЭСП-спектров энзимов является наличие интенсивной: полосы в районе 600 нм с коэффициентом экстинкции є равным 3000-6000 л/моль см [16,18]. Данная полоса и придает металлопротеинам синюю окраску. За исключением небольших различий электронные спектры поглощения «голубых» белков достаточно близки [16,18,20,21,22,36] и могут быть разделены на три перекрывающихся области: 1) d-d поглощение (5000-14000 см"1); 2) перенос заряда Spseudoa(Cys)-- Cu;Sp7i(Cys)-- Cu( 12000-22000см ) 3) перенос заряда JcHis-»Cu, S(Met)- u (21000-25000 см"1). Самую интенсивную, так называемую «голубую», полосу при 600 нм ранее связывали с переносом заряда Spa(Cys)-»Cudx2-y2 [37].- Позже это поглощение отнесли к переходу с переносом заряда Spic(Cys)— Cudx -у [18,38]. Высокие значения коэффициента экстинкции (є = 3000-6000 л/моль»см) объясняются хорошим перекрыванием между dx y2 орбиталью меди и SpJt орбиталями тиолата в Cs симметрии..
Отнесение полос поглощения делалось с привлечением квантово-химических расчетов, резонансной Раман-спектроскопии, кругового (КД) и магнитно-кругового (МКД) дихроизма [16,18,39-44]. Исследования Со(2+) и Ni(2+) замещенных [45,46] протеинов-мутантов, медь-цинковой супероксидазы дисмутазы [47] и димерной ЫгО-редуктазы [42,43] также подтвердили эти результаты.
Несмотря на общий характер электронных спектров «голубых» медных протеинов,, наблюдаются и определенные различия. Например, в электронных спектрах "классических голубых" энзимов, таких как пластоцианин и азурин, проявляются не только очень интенсивные полосы в области 600 нм (е = 3000-6000 л/моль»см), но и слабое поглощение при 450 HM(RE = E45(/e6oo -0.15) [16,18,39].
В отличие от них медные белки, названные «возмущенными», типа огуречного основного голубого (плантацианина), стеллацианина, псевдоазурина, имеют более интенсивную полосу в районе 450 нм, обычно сопровождаемую понижением интенсивности поглощения в «голубой» области (Re = є45(/Єбоо —0.15) [16,18]. Опираясь на данные PC А, КД, МКД, электронной рентгеновской, Раман-спектроскопии, квантово-химических расчетов, были объяснены особенности электронных спектров как «классических», так и «возмущенных» медных энзимов [18,38,43,47,48]. Спектральные характеристики "классических" белков определяются необычно сильно искаженной тетраэдрической геометрией медного центра с Cjv симметрией лигандного окружения [18].
Высшая полузаполненная dx -у молекулярная орбиталь располагается в приблизительно треугольной плоскости, образованной двумя атомами азота (His) и цистеиновой серой. Сильное itS(Cys)-Cu взаимодействие ориентирует dx y2 орбиталь так, что Cu-S(Cys) связь рассекает лепестки этой орбитали, что вызывает интенсивный S(Cys)p—»Сиз к2-у2 переход при 600 нм [18,38,48]. Геометрические искажения молекулы «возмущенных» белков по сравнению с "классическим" пластоцианином, ответственные за изменения электронного строения, включают в себя ангулярное смещение цистеиновых и метиониновых фрагментов, приводящее к более плоской тетрагональной структуре. Это смещение соответствует Лн-Теллеровским тетрагональным искажениям, делающим короче Cu-S(Met) связь. При этом происходит вращение наполовину заполненной ВЗМО Си -уг» которое увеличивает ПСЄВДО 7- И уменьшает 7С-ВЗаИМОДеЙСТВИе ЦИСТеИНОВОЙ Серы С СЦ]х2-у2 орбиталью. Кроме того, отмечается примешивание орбиталей метиониновой серы в ВЗМО. Также наблюдается сдвиг переходов поля лигандов в сторону более высоких энергий. Наибольшие изменения в электронных спектрах, по сравнению со спектрами «классического» пластоцианина, отмечались для активного центра типа I Acromabacter cyclolastes нитрит редуктазы [43]. Активный центр стеллацианина вместо донорного атома серы содержит амидный атом кислорода глутамина и испытывает, по сравнению с пластоцианином,, тетраэдрические искажения координационного полиэдра [32]. При этом; в отличие от плантацианина, нитрит редуктазы и псевдоазурина, имеет меньшую степень поворота Cudx2-y2 орбитали, псевдо а/тс смешивание орбиталей цистеина, а ВЗМО не содержит вкладов глутаминового фрагмента. В электронных спектрах поглощения полосы, ответственные за d-d переходы смещены в сторону меньших энергий, также как и полоса переноса заряда S(Cys) pscudo r-»Cu [48]. Таким образом, тонкие структурные особенности медного центра типа I определяют характер электронных спектров поглощения «голубых» медных протеинов.
Электронные спектры поглощения модельных комплексов
Исследование М,8-содержащих медных комплексов методом электронной спектроскопии в аспекте моделирования активных центров «голубых» белков сразу привлекло внимание многих исследователей [86-99].
Ранние сообщения [86,89}91] были посвящены изучению электронных спектров медных комплексов с серосодержащими пептидами. Эти метастабильные в растворе соединения содержат несколько полос поглощения в видимой области. Для их отнесения использовались данные КД и МКД. Поглощение, наблюдаемое в области 600 нм с s 100 л/моль»см, было отнесено к переходу тиолат- Си(П) НСМО. Однако в этих исследованиях отсутствует четкое доказательство строения комплексов и наличие в растворе индивидуальных соединений. Растворенное вещество зачастую может быть смесью комплексов и (или) включать продукты их разложения [95].
Наиболее полные спектральные исследования S-содержащих соединений меди были предприняты Боснихом и сотр. [90,96]. В ЭСП плоскоквадратных комплексов 13 с координированным атомом серы есть довольно интенсивное поглощение при — 335 нм, которое было отнесено к ПЗЛМ o(S)- dx2.y2Cu(II). Переход 71(8)-а _у2Си обнаружен не был. Если комплексы содержат более одного тиоэфирного атома серы 14, то в спектрах наблюдаются низкоэнергетические плечи. Интенсивности их пропорциональны числу координированных атомов серы.
Аддукт [Cu(cycl)]2+ с меркаптоизопропилом в растворе, имеющий квадратно-пирамидальную структуру, дает около 360 нм слабую полосу [90], Данное поглощение отсутствует в схожем комплексе 15. Полоса была отнесена к ПЗЛМ S-»Cu. Слабое перекрывание d орбитали меди с орбиталями аксиально координированной серы объясняет небольшую интенсивность этого перехода.
Тригонально-бипирамидальный комплекс с CuN2S2N хромофором 16 демонстрирует интенсивную полосу в области 320 нм, которая была отнесена к ПЗЛМ aS-Cu, а низкоэнергетические поглощения в районе 740 и 580 нм - к d-d переходам [90]. При этом показано, что ЭСП как в растворе, так и в твердой фазе, одинаковы, но в последнем случае интенсивности полос поглощения приблизительно в 2 раза больше. Высокоэнергетический переход при 360 нм был отнесен к ПЗЛМ aS-Cu, а более слабые поглощения при 418 и 430 нм - к ПЗЛМ: TtS—»Cu. Несмотря на то, что атом серы расположен в экваториальной плоскости координационного полиэдра, интенсивность перехода aS-Cu довольно мала и сравнима с величиной для ряда комплексов с аксиально координированной серой [16]. Исследования комплекса [Cu(tet ЬХБСбНіСОгМНгО (tet b-макроциклический тетраамин), имеющего, согласно данным PC А, тригонально-бипирамидальное строение C11N4S хромофора, в твердом состоянии и в растворе были выполнены группой Шугара [94]. Гексакоординированные металлохелаты меди (II) в N2S2 S2 лигандном окружении представлены в работах [100-102]. Все комплексы этой серии имеют интенсивную полосу в районе 600 нм (е-4500 л/моль»см и выше), которая была отнесена к ПЗЛМ oS-Cu. Высокая интенсивность полосы объясняется хорошим перекрыванием орбиталей донорных атомов серы, расположенных в экваториальной плоскости, и (Ь -у2 орбитали меди. Плечо в области 500-540 нм было отнесено к переходу 7tS-»Cu.
Для преимущественно плоскоквадратных комплексов lc C11N2S2-металлоциклом характерны ЭСП, содержащие интенсивные полосы при 335 и 400 нм (с плечом в районе 475 нм) и малоинтенсивную полосу при 780 нм [64].. Первые из указанных полос отнесены к переносу заряда CTS- CU, поглощение при 780 нм — к d-d-переходу.
Близкие спектры наблюдались для гетероциклических аналогов 1 — тиохелатов пиразольного 5 и пиридиниевого 17 рядов [75,103]. Отметим, что положение d-d полос для четырехкоординированных N2S2 комплексов меди зависит от искажения координационного полиэдра. Эта зависимость совпадает с ожидаемой вариацией перехода Ar-2B2 (D2d) в C11L4 хромофоре, искажаемого от плоской к тетраэдрической геометрии [18,68,104-106]. Отметим, что максимум поглощения d-d полос сдвигается в красную область при переходе от плоских к тетраэдрическим структурам. Именно, исходя из этой закономерности, было объяснено положение максимумов полос d-d переходов для комплексов типа 5. Более детальная аргументация в возникшей дискуссии по отнесению полос поглощения в медных комплексах с N,S лигандным окружением (с привлечением данных других исследователей) представлена в работе [54].
Кроме указанных, исследованы ЭСП-спектры для сшитых структур с CuN2OS координационными узлами 18 и 19 [72,73,107,108]. В этих комплексах наблюдается интенсивная полоса в районе 410-435 нм, которая может быть отнесена к ПЗЛМ oS— Cu, и низкоэнергетическое поглощение TES— Cu при 510-550 НМСЕ 1500 л/моль»см.
Достаточно детально изучались ЭСП модельных открытых медных тетракоординированных структур с Бг-лигандным окружением — 7 [66-70, 109], 8 [74,79] и 9 [72]. Изменяя величину п в хелатах 3 и варьируя природу заместителя R в 7, авторы [66-70] изменяли геометрию координационного узла CuN2S2 от цис-плоской до тетраэдрической и показали, что тетраэдризация вызывает низкоэнергетическое смещение не только d-d переходов, но полосы ПЗЛМ S-»Cu.
В ЭСП пиразолальдиминатного комплекса Си (II) [74], имеющего псевдотетраэдрическое строение (диэдральный угол 51.9 , наблюдаются две интенсивные полосы при 535 нм (є = 3000 л/моль см) и 656 нм (є 1500 л/моль#см). Наличие сильного резонанса в Раман спектрах Cu-S колебаний (около 300 см"1) показало, что поглощение при 535 нм соответствует переносу заряда лиганд-металл. Следовательно, этот переход может рассматриваться как aS—»Cu, а при 656 нм как ПЗЛМ 7tS-»Cu. В этой связи, на наш взгляд, кажется сомнительным отнесение полос поглощения в ЭСП, проведенное авторами работы [76] для комплексов типа 8 (R = СНгСООМе). По нашему мнению, наблюдаемая ими полоса при 400 нм может рассматриваться как ПЗЛМ aS-»Cu, а поглощение в области 600 нм, отнесенное к d-d переходу, как ПЗЛМ TtS—»Cu.
Квадратно-пирамидальный комплекс типа 7 (R = Неї) с рентгеноструктурно доказанным строением, содержит в ЭСП области, интенсивные полосы, самая низкоэнергетическая из которых наблюдается при 390 нм (є = 6000-7000 л/моль«см) [109]. Эта полоса отнесена к ПЗЛМ; 7iS- Cu(II).
Аминометиленовые производные 5-тио(окси, селено)-1-замещенного пиразола
В соединениях типа 32 может реализовываться равновесие таутомеров [131-133]. MyWR "W" V/R "V " R R R R 32 32 32" 32 В растворе CDCb соединения типа 32 имеют аминометиленовую структуру 32 с сильной NIL. .X водородной связью. Это подтверждается наличием в спектрах Н; ЯМР (см. табл. 6) рассматриваемых систем дублетных сигналов протонов группы NH (5 = 13-15 м.д.) с 3JNH-CH= 8-12 Гц. Причем замена донорного атома кислорода в пиразольном фрагменте на атом серы приводит к заметному смещению сигналов протонов NH группы в слабые поля на 2-3 м.д. С целью установления корреляции между строением молекулы в растворе и в кристаллическом состоянии, выявления характера водородной связи, которые в подобных соединениях играют существенную роль, были сняты ИК спектры кристаллических образцов соединений 32 (X = О) (табл. 5). В спектрах содержатся полосы поглощения С=0 групп (область 1700-1660 см"1) и деформационных колебаний NH группы (область 1633 см 1). Этот факт исключает из рассмотрения форму 32, но не позволяет сделать выбор между таутомерами 32 , 32" и 32" . Прямые доказательства реализации аминометиленовой таутомерной формы для соединения 32л (Х=0, R = Ph, R1 = 8-Quin) в твердом состоянии получены методом РСА.
В кристаллической фазе 1-фенил-3-метил-4-(8-хинолил)енамино-5-пиразолон существует в виде 4-аминометиленового 5-оксотаутомера. Протон водорода локализован на экзоциклическом атоме азота, лежит в плоскости основного фрагмента молекулы и участвует в бифуркатной внутримолекулярной водородной связи NH...O, NH...N, замыкая сопряженные шести- и пятичленный Н-циклы. Параметры Н-связей: N(2)-H 0.87(3), Н...О(1) 2.21(3), N(2)„.0(1) 2.81(4), H.,.N(1) 2.32(3), N(2)...N(1) 2.70(4) А. Внутрициклические уклы N(2)-H-0(l) 132.8, N(2)-H-N(l) 106.6, внешний угол N(l)-H-0(1) 120.5. Распределение длин связей во фрагменте 0=C-OC-NH-C-: СЮ 1.226(3), С-С 1.440(6), ОС 1.366(6), C-N 1.327(6) А указывает на то, что для этого соединения в кристаллической фазе характерна аминометиленовая структура [133].
Структура В маловероятна, поскольку в ИК-спектрах соединений 35 не наблюдается полос поглощения в области 1700 см"1, а имеет место поглощение в области 1620-1640 см"1 (см. табл. 7), что несомненно связано с участием рассматриваемых двойных связей в системе сопряжения , как это вытекает из структур А и Б [134]. Вместе с тем по данным ИК-спектроскопии трудно сделать выбор между формами А и Б, поскольку в подобных системах точное отнесение полос поглощения двойных связей проблематично.
Наиболее точную информацию о вероятной таутомерной форме, в которой существуют указанные соединения, дают Н ЯМР спектры. В спектрах Н ЯМР соединений 35 (R = Н) и 38 (табл. 10) наблюдаются: дублетный сигнал метилового протона" в области 6 м.д. с 3J = 8 Гц, дублет дублетов при 5 = 7,7 м.д., возникающий вследствие резонанса.протона — CH=CH-NH- структурного фрагмента, и дублетный сигнал протона NH-группы в слабых полях с вициальной константой 11-12 Гц. Наличие в спектрах вышеуказанных сигналов свидетельствует о реализации кето(тио)-аминной таутомерной формы А, которая характерна и для других р-аминовинилкетонов [134]. Замещение атома водорода (R = Н) в р-аминовинилкетонах метильной группой (R= СНз) приводит к существенным изменениям в спектрах !Н ЯМР. Дублетные сигналы протонов -СН= и NH-групп трансформируются в синглет, исчезают дублет-дублетные сигналы в области 7,7 м.д. Резонансные пики NH-группы сдвигаются в слабые поля на 0,2-0,7 м.д., причем наиболее сильное смещение отмечено для соединений, у которых в качестве заместителя у атома азота аминного фрагмента выступает хинолиновый цикл. Видимо данный факт может быть объяснен нарушением копланарности молекул из-за стерического влияния метального заместителя.
Для проверки сделанных предположений был произведен квантово-химический расчет электронного строения ряда возможных таутомерных форм р-аминовинилкетонов 35 в полуэмпирическом приближении РМЗ (табл. 11). Таблица 11. Рассчитанные теплоты образования ЛН, относительная устойчивость таутомеров (А, Б) и отклонение NH протона от плоскости нафталинового или хинолинового фрагмента.
Геометрическое строение соединений 35а,в (табл. 11) близко к плоскому, при небольшой пирамидальности атома азота (сумма валентных углов при атоме азота лежит в пределах 357-359). Введение метильного заместителя (R) (35б,г) приводит к существенному повороту плоскости арильного (гетарильного) заместителя у атома,N вследствие стерического отталкивания метальной группы и атомом водорода арильного фрагмента, что вызывает отклонение NH-протона от плоскости арильного (гетарильного) заместителя (RH, табл. 11). Данное изменение строения может быть причиной сдвига сигналов NH протона; в область слабых полей, наблюдаемое в спектрах ЯМР Н в случае R = СН3 по сравнению с R = Н, так как влияние кольцевых токов ароматического фрагмента на протон в этих случаях будет очевидно различным. Разность теплот образования таутомеров (табл. 11) А и Б для соединений 35в, 35г больше, чем для 35а, 356, что, видимо, может быть объяснено дополнительной стабилизацией кетоаминной формы в хинолиновом производном за счет взаимодействия протона с хинолиновым атомом азота. При введении R = СНз эта стабилизация практически нивелируется, так как выход протона из плоскости хинолинового фрагмента ослабляет данное взаимодействие.
Таким образом, учитывая данные Н ЯМР спектроскопии и квантовохимических расчетов, для соединений типа 35 наиболее характерна кето-аминная форма, а высокочастотную полосу поглощения в области 1620-1640 см"1 в ИК спектрах, видимо, можно отнести к валентным колебаниям карбонильной группы (табл. 7). А для 38 - тиоаминная таутомерная форма.
Комплексы меди (II) с N-нафтил и N-хинолил-Р-аминовинилкетонами (аминовинилтионами)
Ранее было показано, что внутрикомплексные соединения (ВКС) двухвалентного никеля и меди с N-арил-Р-аминовинилкетонами типа 46 в кристаллическом состоянии, как правило, являются транс-планарными, а двухвалентного кобальта - тетраэдрическими [118,142-144]. Исключение составляют лишь октаэдрические комплексы никеля типа 47, содержащие в о-положении N-арильного ядра группировки, включающие в свой состав донорные атомы кислорода [145], азота [146] или серы [147].
Октаэдрическое строение 47 (X = S, R = H, R1 = H, R2 = Ph) доказано методом РСА [147]. Вместе с тем в подобных ВКС при R = Me дополнительная координация Ni-S отсутствует, что подтверждается диамагнетизмом комплексов (данные магнетохимии, Н ЯМР и результаты EXAFS спектроскопии [147]).
Обычно диамагнитные хелаты никеля типа 46, не содержащие координационно-активные заместители, при введении в о-положение анилинового кольца О-Alk и N(Me)2 групп становится парамагнитными с эффективными магнитными моментами (Цэфф), отвечающими двум неспаренным электронам [143,144]. Такие свойства рассматриваемых комплексов могут быть объяснены реализацией либо тетраэдрического, либо октаэдрического координационного узла. Однако выбор между этими молекулярными структурами не всегда однозначен.
Несмотря на то, что хелаты серных аналогов р-аминовинилкетонов — ВКС типа 47 были синтезированы ранее, только недавно было охарактеризовано медом РСА строение никелевого комплекса лигандов рассматриваемого типа [148]. В настоящей работе мы изучили ВКС двухвалентной меди, которые содержат координационно-активный фрагмент в аминной части органического лиганда.
Все полученные комплексные соединения имеют хелатное строение. Это подтверждается данными элементного анализа и ИК спектрами (для 40): полоса поглощения карбонильной группы лиганда при комплексообразовании претерпевает смещение в длинноволновую область спектра (табл. 10).
По аналогии с 39д,з,р следовало ожидать у комплексов 40в,г и 41а,б реализации октаэдрических структур. Однако данные РСА показали, что в 40в образуется пентакоординированная структура (рис 5). В этой связи можно ожидать, что подобная структура может быть характерна и для соединений 40г и 41а,б.
В электронных спектрах поглощения металлохелатов 41 (табл. 20) проявляются 4 полосы поглощения в районе 235-470 нм, которые отмечались в лигандах 38. Причем для комплекса 41а наблюдается более сильное изменение интенсивностей пиков по сравнению с лигандом, чем для комплекса 416. В области 600 нм для обоих соединений обнаружено очень слабое поглощение, которое согласно литературным данным, можно отнести к d-d переходам. Полосы переноса заряда S-Cu, вероятно, закрыты интенсивными пиками лигандных систем. Для кислородсодержащих аналогов 40 в ЭСП (табл. 20) отмечаются в районе 235-460 нм две полосы поглощения с наличием плеч. Однако в области 680-800 нм проявляются более интенсивные пики, отнесенные к d-d переходам, характерные для тригонально-пирамидальных комплексов Си. Если сравнивать ЭСП нафталиновых аналогов металлохелатов 40, в которых заведомо исключается дополнительная координация, то в районе 700-800 нм у этих соединений отсутствуют полосы поглощения.
Предложен новый подход к созданию биомиметических моделей активных центров «голубых» медных белков, основанный на варьировании строения координационных узлов хелатов Си (II) с N,S-донорными центрами путем введения тетраэдризующих (пиразол) и координационно-активных (хинолин, антипирин) фрагментов в тио(селено)азометиновые и Р-аминовинилтионные лигандные системы. Разработаны методы получения и синтезированы ранее неописанные труднодоступные открытоцепные хелаты двухвалентной меди с Ы,8(8е)-лигандным окружением - комплексы Cu(II) с 4-аминометиленовыми производными 5-тио(селено)пиразолами и (5-аминовинилтионами, а также с их кислородными аналогами. Строение и свойства впервые описываемых лигандов и комплексов охарактеризованы методами Н ЯМР, ЭСП, ИК, ЭПР и EXAFS спектроскопии и рентгеноструктурного анлиза.
Введение в молекулы аминометиленовых производных халькогенпиразолов хинолинового и антипиринового заместителей приводит к октаэдрическим комплексам, ЭПР параметры которых близки к константам природных «голубых» медных белков. В ЭСП спектрах синтезированных хелатов меди наблюдается сильное поглощение при 420-500 нм, а в отдельных псевдотетраэдрических комплексах, не содержащих координационно-активные заместители при экзоциклическом N-атоме - в районе 600-700 нм (как и в «голубых» медных белках).
![Агрегационное поведение и реакционная способность производных фенолов, каликс[4]резорцинаренов, их комплексов с медью (II) и лантаном (III) в водно-органических и мицеллярных растворах](/i/i/4490/49421.png "Агрегационное поведение и реакционная способность производных фенолов, каликс[4]резорцинаренов, их комплексов с медью (II) и лантаном (III) в водно-органических и мицеллярных растворах Рыжкина Ирина Сергеевна")
