Содержание к диссертации
Введение
Глава 1 Обзор литературы 7
1.1 Характеристика протеолитических ферментных препаратов и способов их применения 7
1.2 Технологические аспекты применения ферментных препаратов для обработки мяса 16
1.3 Биологически активные продукты гидролиза белков веществ 26
1.4 Изменение свойств мяса при посоле 29
1.5 Заключение 37
Глава 2 Организация эксперимента, объекты и методы исследования 41
2.1 Постановка опытов 41
2.2 Методы исследования 44
Глава 3 Исследование функционально технологических свойств ферментированной говядины 49
3.1 Влияние фермента на структурно-механические свойства говядины 49
3.2 Изменение физико-химических показателей говядины в процессе ферментации 56
3.3 Изменение соединительнотканных и мышечных белков 60
3.4 Изменение микроструктуры мяса при ферментации 67
3.5 Заключение 76
Глава 4 Изучение комплекса качественных показателей термообработанной ферментированной говядины 79
4.1 Структурные и физико-химические изменения говядины при тепловой обработке 79
4.2 Влияние нагрева ферментированной говядины на белковые системы мяса 84
4.3 Заключение 90
Глава 5 Совершенствование технологии варено копченых изделий из ферментированной говядины 93
5.1 Изменение водосвязывающей способности и массы соленой говядины в процессе массирования 93
5.2 Разработка технологии варено-копченых продуктов из говядины с разным характером автолиза 97
5.3 Физико-химические показатели готовых продуктов 99
5.4 Структурно-механические характеристики и выход готовых продуктов 104
5.5 Пищевая ценность варено-копченых изделий из говядины 107
5.6 Микробиологическая оценка готовых продуктов 108
5.7 Заключение 109
Выводы 114
Использованная литература 116
Приложения 135
- Технологические аспекты применения ферментных препаратов для обработки мяса
- Изменение соединительнотканных и мышечных белков
- Влияние нагрева ферментированной говядины на белковые системы мяса
- Физико-химические показатели готовых продуктов
Введение к работе
Актуальность темы. Проблема улучшения снабжения населения нашей страны высококачественными продуктами питания неразрывно связана с развитием научно-технического прогресса, рациональным использованием сырьевых ресурсов, разработкой и внедрением новых прогрессивных технологий Известно, что в основе современной технологии мясных продуктов лежат ферментативные процессы, следствием которых является формирование специфических органолептических и питательных свойств готовых продуктов
Отечественными и зарубежными исследованиями показано, что с помощью протеолитических ферментных препаратов животного, растительного и микробного происхождения и собственных ферментов мяса представ тяется возможным воздействовать на белки и тем самым повысить функционально-технологические свойства исходного сырья и улучшить органолсптические и структурно-механические показатели готовых продуктов Большой вклад в развитие различных аспектов ферментной обработки мяса внесли многие отечественные и зарубежные ученые (Антипова Л В , Боресков В Г, Большаков А С, Журавская Н К, Крылова Н Н, Кудряшов Л С, Липатов Н Н, Павловский П Е, Ратушный А С , Рогов И А, Смородинцев И А, Соловьев В И, Соколов А А, Хорольский В В , Hamm R, Honikel К.О , Ishiura S , Kunhara Y , Lawne R R, Muller W D , Okitani A, OkayamaT, Pezacki W Идр)
Однако в настоящее время количество ферментных препаратов используемых для обработки мясного сырья крайне ограничено, с одной стороны эго связано с сокращением числа выпускающих их предприятий, с другой специфичностью их действия на белки Большинство известных протеолитических ферментов интенсивно катализируют гидролиз мышечных волокон и слабо воздействуют на белки соединительной ткани
В этой связи при определении возможности использования того или иного ферментного препарата для обработки мяса, технологи должны располагать данными, касающимися действия содержащихся в нем ферментов на мышечные и соединительные белки мяса при различных значениях рН среды, характерных для мясных продуктов, а также технологическими режимами обработки Необходимо отметить, что имеющаяся на этот счет информация носит фрагментарный характер и крайне ограничена
Учитывая имеющиеся сведения по ферментной обработке мяса , представляется целесообразным изучить возможность ферментации мяса с большим содержанием соединительной ткани протеиназами, обладающими коллагеназными свойствами Необходимость проведения таких исследований продиктована расширяющимся выпуском цельномышечных деликатесных продуктов из говядины, содержащей большое количество грубой соединительной ткани и обладающей жесткой консистенцией
Цель и задачи исследования Целью настоящей диссертации является разработка ресурсо- и энергосберегающей технологии соленых продуктов из говядины с использованием фермента папаина с учетом интенсивности и глубины автолитических изменений мяса
В соответствии с поставленной целью в работе решали следующие задачи
выбрать перспективный ферментный препарат коллагеназного действия, дать его характеристику,
обосновать рациональные дозы внесения фермента в цельномы-шечные продукты из говядины,
изучить влияние фермента папаина на физико-химические, биохимические, структурно-механические и микроструктурные изменения мясного сырья с разным характером автолиза,
изучить влияние ферментирования, посола и механической обработки на функционально-технологические свойства говядины разных качественных групп,
определить качественные показатели, биологическую ценность и микробиологическую безопасность ферментированных варено-копченых продуктов из говядины,
разработать технологию ферментированных продуктов из говядины с разным характером автолиза и дать ей экономическую оценку
Научная новизна На основании экспериментальных исследований дополнена характеристика промышленного ферментного препарата папаина Научно обоснована и экспериментально подтверждена целесообразность использования в технологии цельномышечных продуктов из говядины кол-лагенолитической протеиназы - папаина Выявлены физико-химические, биохимические, структурно-механические и микроструктурные изменения ферментированной говядины с разным характером автолиза
Установлены зависимости, характеризующие влияние ферментации и массирования на свойства соленого сырья Определен характер изменений химического состава, пищевой и биологической ценности и микробиологической безопасности варено-копченых продуктов из говядины разных качественных групп
Практическая значимость На основе анализа и обобщения результатов исследований разработана технология варено-копченых продуктов из говядины с разным характером автолиза с использование фермента папаина и механической обработки Разработан проект нормативно-технической документации на варено-копченые продукты из ферментированной говядины
Апробация работы Основные результаты работы доложены на 9-ой Международной научной конференции памяти В М Горбатова «Интеграция в мясную промышленность России современных методов управления качеством и прослеживаемое» (і Москва, 2006), 4-ой Международной научно-практической конференции, «Приоритеты и научное обеспечение реализа-
ции государственной политики здорового питания в России» (г Орел, 2006), Всероссийской научно-практической конференции «Пробіемьі и перспективы развития инновационной деятельности в агропромышленном производстве» (г Уфа, 2007), Международной научно-практической конференции «Мосоловские чтения» (г Йошкар-Ола, 2007), конференции-конкурсе научно-инновационных работ молодых ученых и специалистов за 2007 год (г Москва, 2007)
Публикации По материалам диссертации опубликовано 10 работ
Структура и объем работы Диссертация состоит из ведения, обзора литературы, экспериментальной части, содержащей 4 главы, выводов, списка литературы, вктючающего 177 источника и приложений
Работа изложена на 142 стр машинописного текста, включает 20 таблиц и 31 рисунок
Технологические аспекты применения ферментных препаратов для обработки мяса
Надо подчеркнуть, что важнейшие потребительские показатели мяса и мясных продуктов оцениваются по консистенции и легкости разжевывания. Применяемые способы тендеризации мяса посредством послеубойного созревания, механической обработки, а также химических веществ не всегда дают желаемый эффект. Использование протеолитических ферментов для обработки мясного сырья обусловлено их специфическим действием на белковые макромолекулы мышечной и соединительной ткани. Присутствие в животных тканях собственных эндогенных ферментов (катепсинов и кальпаинов) способствует в процессе созревания и посола тендеризации мяса. Однако для этого требуется определенное время, что значительно увеличивает длительность технологического процесса:
В нашей стране проведены исследовательские работы и накоплен некоторый практический опыт в области применения ферментов для ускорения созревания мяса способом шприцевания [71, 84]. Так, например, после обвалки парное мясо шприцевали охлажденным раствором ферментного препарата, после чегсксырье выдерживали при низких плюсовых температурах от 4 до 6 суток. Ферментированное таким образом мясо направляли на выработку натуральных мясных полуфабрикатов-и других мясопродуктов.
Невольниченко А.Ф. и Мицык В.Е. [70] было изучено влияние ферментных препаратов микробного происхождения на биохимические изменения вох-лажденной говядине. Результаты исследований показали, что- под действием ферментных препаратов снижается содержание гликогена и молочной кислоты в мышцах. Величина рН мяса возрастает по сравнению с неферментированным сырьем. В результате ферментной обработки в мясе накапливается больше азота водо-, соле- и щелочерастворимых белков, небелкового и полипептидного азота, что свидетельствует о гидролитическом распаде белковых веществ.
Алексахина В.А. с сотрудниками [2] исследовали возможность применения микробного препарата «Митаза» для модификации говядины второго сорта. Авторами было установлено, что ферментная обработка позволяет существенно повысить переваримость, снизить жесткость, улучшить функционально-технологические и структурно-механические показатели сырья и открывает большие перспективы для повышения биологической ценности готовых продуктов.
С целью интенсификации процесса дообвалки мяса авторами [47] был использован ферментный препарат протосубтилин Г10х. Установлено, что наи 18 лучшие результаты отмечаются при обработке мясокостной массы 0,1 % раствором ферментного препарата при температуре 45 С в течение 30 мин. Этими же исследователями было показано влияние обработки говядины ферментным препаратом протосубтилин Г20х на качественные показатели готовых продуктов. Результаты опытов показали увеличение выхода ферментированных изделий по сравнению с неферментированными на 3 % и более, при этом улучшались переваримость и структурно-механические показатели готовых продуктов,[46].
Японскими исследователями [137] изучено влияние микробной транс-глютаминазы на связующую способность реструктурированных продуктов из свинины. Полученные результаты свидетельствуют о том, что выдержка сырья обработанного ферментным препаратом в течение 2 часов при температуре 5 С способствовала увеличению прочности связи отдельных кусков в готовом продукте по сравнению с контрольным образцом, что свидетельствует об образовании связей между продуктами гидролиза белков.
Как показали Okayama Т. et.al. [147] с повышением концентрации глута-миназы возрастало содержание L-глутаминовой кислоты в мясном сырье и отмечалось значительное улучшение органолептических свойств мясных продуктов.
Polster М:, Louis S. [157] изучали влияние ферментного препарата из Peni-cillum roqueforti на структурно-механические свойства говядины при посоле. Обработка ферментным препаратом приводила к снижению усилия среза, улучшению пластичности и нежности мяса. Кроме того, была установлена корреляция между реологическими свойствами сырья и органолептическими показателями готового продукта.
Еманов С.А. [39] исследовал влияние ферментного препарата протосуб-тилина Г1 ОХ на свойства солено-вареного формованного продукта из говядины с использованием жировой эмульсии. Было установлено, что на структурно-механические и органолептические свойства готового продукта влияет не только ферментный препарат, но и степень измельчения сырья.
Антиповой Л.В. и др. [5,8, 11] предложен ряд способов применения ферментных препаратов микробиологического происхождения как для переработки вторичного коллагенсодержащего сырья мясной и птицеперерабатывающей
промышленности, так и для повышения эффективности технологий и качества традиционных мясных продуктов. Как показали результаты исследований, характер действия ферментного препарата коллагеназы был различен для разных фракций белков мяса птицы. Так при ферментативном гидролизе водо- и соле-растворимых фракций белков белого и красного мяса происходило расщепление растворимого белка до пептидов и аминокислот. Обработка щелочераство-римой фракции белков свидетельствует о переходе их из нерастворимой формы в растворимую, что подтверждается увеличением в гидролизате содержания тирозина.
Исследования, проведенные в Американском институте мяса (г. Чикаго) показали, что все микробные ферменты хорошо гидролизуют белки мышечных волокон, но большинство из них слабо воздействуют на коллаген и эластин соединительной ткани мяса. С помощью микроструктурного анализа было установлено, что грибковый ферментный препарат Розим ПИ при комнатной температуре вызывал деструкцию сарколеммы и мышечных волокон, но не воздействовал на коллагеновые и эластиновые ткани мяса [133].
В МРУПБ [27] были проведены исследования по использованию говядины второго сорта для производства мясных продуктов. В этой связи был определен качественный и количественный состав многокомпонентного рассола и показана целесообразность использования в его составе, помимо традиционных ингредиентов, ферментного препарата протосубтилина Г20х. Применение ферментного препарата в составе рассола позволяет сократить продолжительность выдержки мяса в посоле и созревании при температуре 2-4 С до 36 часов.
Однако следует иметь в виду, что использование большинства ферментов микробного происхождения1 ограничено по ряду причин, среди которых существенным являются - быстрая инактивация при тепловой обработке мяса и недостаточное в связи с этим воздействие их на денатурированные белки. Многие исследователи полагают, что микробные протеолитические ферментные препараты, как бактериальные, так и грибные, активно воздействуют на мышечные волокна мяса, незначительно гидролизуя волокна коллагена и совсем не активны по отношению к волокнам эластина [7, 59].
Существенное различие между микробиальными и растительными ферментами заключается в том, что в растениях имеет место, контролируемое снижение содержания фермента. У высших растений также возможна индукция ферментов в результате изменений окружающей среды.
В литературе имеются многочисленные сведения, что ферменты растительного происхождения оказывают более существенное воздействие на волокна соединительной ткани в связи с тем, что они сначала разрушают мукополи-сахариды основного вещества ткани, затем превращают волокна соединительной ткани в аморфную массу [36, 106].
Исследованиями Розанцева Э.Г., Акперова Н.М. [86] было отмечено, что ферментные препаратыс растительного происхождения действуют не на натив-ный коллаген, а на денатурированный в процессе нагревания. Так, у папаина, максимум коллагеназной активности достигает при 70 С. При низких положительных температурах фермент мало активен, однако глубокий гидролиз белков наблюдается в интервале температур от 55 до 70 С. Розанцевым Э.Г. [86] было показано, что применение растительных протеиназ (бромелаина, фицина) позволяет сократить сроки созревания мясного сырья, улучшить их качество и получить высокий экономический эффект.
Рариву С, Большаковым А.С [88] был использован протеолитический ферментный препарат бромелаина при посоле парной свинины в условиях электромеханического воздействия. Показано, что применение ферментного препарата в составе рассола совместно с электромеханическим воздействием способствовало улучшению физико-химических, структурно-механических и органолептических показателей соленого полуфабриката и готовой ветчины.
Самеджима К. и др. [91] исследовали влияние обработки мяса актиниди-ном (протеаза плодов киви) на его консистенцию. Показано, что актинидином гидролизует мышечные белки: миозин, актин и коллаген, причем по характеру воздействия на миозин актинидии и химотрипсин близки. Однако результаты электронной сканирующей микроскопии образцов мяса после выдержки в течение 22 час в растворе актинидина показали более выраженые деструктивные изменения ультраструктуры, чем при обработке сырья химотрипсином.
Липатовым Н.Н. и АлексахинойВ.А [61] установлено влияние продолжительности ферментации поперечно-полосатой мышцы, соединительной и железистой ткани пепсином. Исследовано-действие температуры и рН, концентрации фермента, его активности, массовой доли NaCl на структурно-механические характеристики, микроструктуру, фракционный и аминокислотный состав белков и их переваримость in vitro. Авторами установлено, что свиная шкурка, выдержанная в рассоле, содержащем фермент (пепсин говяжий или свиной), приобретает новые положительные свойства. При ферментативном воздействии на коллаген соединительной ткани шкурки разрушаются дисуль-фидные и водородные связи тройной спирали макромолекулы коллагена. В per зультате происходит существенное размягчение свиной шкурки и заметное снижение гидротермической устойчивости коллагена.
Данные полученные Щербининым А.А. и др. [104] свидетельствуют о том, что ферментация пепсином легкого крупного рогатого» скота снижает прочностные характеристики, что выражается в разрыхлении и и деструктивных изменениях паренхимы легкого.
Изменение соединительнотканных и мышечных белков
Изменения внутримышечной соединительной ткани под действием собственных протеиназ мяса нашприцованного обычным рассолом в процессе посола мяса в течение 24 ч при 4 С и при посоле рассолом, содержащим папаин, определяли по развариваемости коллагена. В ходе исследований было установлено, что при обработке говядины папаином коллаген после тепловой обработки мяса в большей степени переходит в глютин, чем не обработанный ферментом.
Из результатов опытов представленных на рис. 9 видно, что наиболее заметное возрастание лабильности фибриллярных белков внутримышечной соединительной ткани в процессе обработки мяса папаином отмечается после 12 часовой выдержки в посоле, и к 24 ч увеличивается по сравнению с исходным сырьем у NOR говядины в 1,81 раз, у DFD в 1,56, у PSE в 1,47 раз. В не ферментированном NOR мясе в процессе выдержки в посоле развариваемость коллагена увеличивается всего в 1,18 раз. Полученные данные убедительно свидетельствуют о том, что обработка говядины папаином, не зависимо от качественной
Таким образом, при посоле говядины с использованием рассола без фермента и рассола с папаином биохимические процессы протекают идентично, но с разной скоростью. Как показали опыты, для повышения нежности мяса наиболее эффективны такие препараты протеолитических ферментов, которые вызывают деструкцию не только мышечных белков; но и соединительно-тканных.
Результаты определения содержания- в мясе свободных аминокислот представлены в табл. 4 и 5. В них показано изменение содержания свободных аминокислот в говядине разных качественных групп до и после обработки ее папаином.
В процессе выдержки не ферментированного NOR, DFD и PSE мяса в течение124 ч содержание валина, глутаминовой кислоты, треонина, серина и глицина увеличивается более интенсивно, чем других аминокислот.. При этом в ферментированной говядине, кроме указанных аминокислот, существенно увеличивается количество аргинина. Вместе с тем хорошо видно, что в наибольшей степени увеличение содержания свободных аминокислот по сравнению с не ферментированным сырьем отмечается в NOR говядине при этом валина увеличилось на 56,3 %, глутаминовой кислоты на 31,7 %, треонина на 31,0 %, серина на 37,0 % и глицина на 38,4 %. Для DFD и PSE мяса увеличение количества свободных аминокислот соответственно составило: валина 54,2 и 24,5 %, глутаминовой кислоты 23,7 и 29,9 %, треонина 15,7 и 22,4 %, серина 17,5 и 24,2 % и глицина 28,7 и 14,1 %.
Из данных приведенных в табл. 4 и 5 можно сделать заключение, что общее содержание свободных аминокислот в ферментированном мясе значительно больше, чем в не ферментированном. Так в NOR говядине обработанной папаином общее содержание свободных аминокислот на 19,1 % больше, чем в не ферментированной и на 34,1 % больше, чем в исходном сырье. В ферментированной DFD говядине общее количество свободных аминокислот на 16,9 % больше, чем в не ферментированной, в PSE на 15,6 %.
Полученные результаты по накоплению свободных аминокислот в процессе выдержки ферментированного и не ферментированного сырья в посоле свидетельствуют о том, что биохимические и физико-химические изменения протекают значительно более интенсивно в говядине обработанной папаином. Вместе с тем можно сделать вывод о том, что в NOR и DFD сырье эти изменения более выражены по сравнению с PSE говядиной.
В процессе ферментации наряду, с изменениями, наблюдаемыми в соединительнотканных белках и свободных аминокислотах, происходит изменение азотистых веществ мышечной ткани.
Результаты выполненных исследований показали (табл. 6, 7 и 8), что количество азота саркоплазматических (водорастворимых) белков после 12 часов выдержки ферментированного и не ферментированного NOR, DFD и PSE мяса в посоле увеличилось по сравнению с исходным. Однако в не ферментированной говядине растворимость саркоплазматических белков оказалась ниже, чем в ферментированном.
Полученные данные свидетельствуют о том, что BLDFD;мясе раствориг мость саркоплазматических и миофибриллярных белков к концу ферментации выше, чем в NOR и PSE говядине. Наименьшая растворимость зафиксирована у мышечных белков PSE мяса, Такой характер изменения растворимости саркоплазматических и миофибриллярных белков связан с влиянием многих факторов, в том числе, величиной рН, состоянием самих белков, обусловленным характером автолиза.
На растворимость саркоплазматических белков существенное влияние также оказывают продукты распада небелковой природы (фосфорная, молочная кислоты и др.), которые способствуют большему межмолекулярному взаимодействию белков за счет электростатических сил. В ферментированном, мясе вследствие более высокого значения рН; растворимость белков оказалась выше.
Под действием ферментов мышечной ткани и, в частности, кальпаинов, и веденного папаина изменяется соотношение высоко- и низкомолекулярных белков мяса. В процессе выдержки сырья в посоле снижается количество высокомолекулярных и значительно увеличивается количество низкомолекулярных белковых продуктов. Это существенно влияет на повышение растворимости белков саркоплазмы и, особенно, в ферментированном мясе.
Считают, что в процессе посола белки саркоплазмы, имеющие глобулярную структуру, не оказывают существенного влияния на изменение консистенции мяса. Однако они играют важную роль в формировании вкуса и аромата мяса и мясных продуктов, так как из них в первую очередь образуются различные вкусовые и ароматические вещества.
Наиболее существенным изменениям в процессе ферментации подвергаются миофибриллярные (солерастворимые) белки, которые оказывают решающее влияние на структурно-механические свойства готовых продуктов. Как видно из результатов исследований приведенных в табл. 6, 7 и 8 при 24 ч выдержке неферментированного и ферментированного сырья в посоле количестве солерастворимых белков увеличивается. Между тем в ферментированной говядине на протяжении всего периода выдержки в посоле растворимых миофиб-риллярных белков было выше, чем в неферментированной. Так в говядине, с NOR свойствами количество миофибриллярных белков к 24 ч посола увеличилось: для не ферментированного сырья на 15,1 %, а для ферментированного на 35,5 %. Полученные результаты свидетельствую о том, что скорость деструкции белковых макромолекул в ферментированном мясе протекает в несколько раз быстрее, чем в не ферментированном. На изменение состояния миофибриллярных белков оказывает влияние многие факторы, в том числе, уровень рН, активность папаина и ферментов мышечной ткани.
Аналогичная тенденция отмечается и для DFD и PSE говядины. Однако как видно их полученных данных растворимость миофибриллярных белков DFD говядины к этому времени на 8,7 % больше, чем у NOR сырья и на 25,1 % больше, чем у PSE. Такой характер изменения растворимости миофибриллярных белков обусловлен в первую очередь их растворимостью в исходном сырье, а также условиями среды (рН) мяса. Полученные результаты показали, что растворимость миофибриллярных белков уменьшается при снижении величины рН. На основании полученных данных можно констатировать, что папаин играет существенную роль в повышении растворимости мышечных белков.
Содержание небелкового и полипептидного азота на протяжении всего периода посола не ферментированного и ферментированного мяса увеличивалось. После 24 ч посола их количество в не ферментированном возросло для NOR говядины соответственно на 24,2 и 26,9 %, для DFD Ha 19,8 и 15,7 % и PSE на 14,9 и 12,0 %. В мясе обработанном ферментом количество небелкового и полипептидного азота увеличилось для NOR говядины.соответственно на 83;3 и 92,3 %, для DFD на 59,3 и 32,0 % и PSE на 64,9 и 47,9 %. Накопление небелкового и полипептидного азота на первых стадиях процесса ферментирования происходит в результате деструкции саркоплазматических белков, а на более поздних стадиях в.результате деградации миофибриллярных и соединительнотканных белков.
Влияние нагрева ферментированной говядины на белковые системы мяса
Наиболее характерные и важные изменения, вызываемые нагревом при умеренных температурах это тепловая денатурация растворимых белковых веществ; сваривание и гидротермический распад коллагена; изменения экстрактивных веществ и витаминов; отмирание вегетативных форм микроорганизмов.
Одной из важных характеристик ферментных препаратов имеющих белковую природу является температурная область стабильности препарата, позволяющая определить возможные направления использования ферментного препарата и, в частности, в мясной промышленности. Известно, что только при полной инактивации фермента в готовом продукте возможно его использование для обработки пищевых продуктов.
Инактивировать ферменты можно за счет повышения температуры во время изготовления продукта либо путем снижения величины рН. Однако как показали результаты исследований, обработка говядины ферментом приводит к увеличению значения этого показателя, что не может явиться фактором подавления активности папаина.
В этой связи нами была изучена термостабильность папаина и тканевой протеиназы кальпаина в готовых продуктах (рис. 23 и 24). Учитывая тот факт, что наиболее часто варку мясных продуктов осуществляют при температурах от 75 до 85 С в наших экспериментах брали 1 г мышечной ткани предварительно обработанной папаином и выдерживали при температуре 72-75 С и при 82-85 С в течение 3, 6, 9, 12 мин. Как видно из результатов исследования интенсивное снижение протеолитической активности ферментов происходит в течение 4-5 мин нагрева. Однако полная инактивация ферментов наблюдается при температуре нагрева продукта 72-75 С к 10 минутам, а при температуре 80-85 С, а к 8-9 минутам.
Принимая во внимание полученные данные, следует учитывать время выдержки продукта при выбранной температуре варки с целью полной инактивации как экзогенных, так и тканевых ферментов.
Результаты исследований показали, что в процессе варки происходят значительные изменения химического состава не ферментированного и ферментированного мяса. Как видно из рис. 25 в вареном ферментированном мясе, по сравнению с не ферментированным содержится меньше белковых веществ. В большей степени подвержены деструкции белки NOR говядины, так, в продукте из ферментированного сырья по сравнению с продуктом не обработанном папаином зафиксировано уменьшение содержания белковых веществ на 2,3 %. В готовых изделиях из DFD говядины количество белковых веществ снижается на 1,9 %, а в продуктах из PSE сырья уменьшение белковых веществ в результате ферментной обработки происходит на 1,3 %.
Полученные данные убедительно свидетельствуют о том, что папаин проявляет наибольшую гидролитическую активность по отношению к белкам NOR и DFD говядины.
Параллельно были проведены исследования по определению содержания небелкового азота в ферментированных и не ферментированных продуктах.
На основании экспериментальных данных установлено, что в ферментированных образцах продукта наблюдается более интенсивное увеличение содержания небелкового азота и свободных аминокислот, которые, как известно, при тепловой обработке образуют вкусо-ароматические вещества. Как видно из результатов исследований (рис. 26), в ферментированной варено-копченой говядине накапливается больше небелкового азота, что свидетельствует о более глубоком протеолизе белковых веществ. Так, в продуктах выработанных из DFD, NOR, и PSE сырья обработанного ферментным препаратом количество небелкового азота было больше, чем в не ферментировых образцах говядины соответственно на 21,8, 27,3 и 18,1 %. Вместе с тем можно констатировать, что наибольшее увеличение небелкового азота зафиксировано в продукте из NOR говядины и наименьшее в продукте из PSE сырья.
В составе небелкового азота значительный удельный вес приходится на долю свободных аминокислот. Данные представленные в табл.12 убедительно доказывают, что ферментация говядины папаином способствует накоплению большего количества свободных аминокислот в готовых продуктах, выработанных из всех исследованных качественных групп мяса. Сумма незаменимых аминокислот в продуктах, изготовленных из ферментированного DFD, NOR, и PSE мяса, превышала значение этого показателя у не обработанного ферментом продукта на 15,7, 21,1 и 12,7 % соответственно. Общая сумма свободных аминокислот в готовых ферментированных продуктах была заметно выше, чем у не ферментированных из DFD сырья на 15,8 %, из NOR говядины на 20,8 % и из PSE мяса на 12,8 %. Полученные данные свидетельствуют о том, что обработка DFD, NOR и PSE говядины папаином способствует деградации белковых веществ с образованием промежуточных продуктов распада - свободных аминокислот, которые после тепловой обработки участвуют в образовании вкуса и аромата готовых продуктов. Результаты исследований количественного состава свободных аминокислот позволяет судить об уровне протеолиза белковых мак 89 ромолекул при обработке мяса папаином, и, наряду с другими показателями, оценить влияние ферментной обработки говядины с разным характером автолиза на формирование качественных характеристик готовых продуктов.
В ферментированных продуктах из NOR говядины заметно увеличивается содержание некоторых незаменимых аминокислот по сравнению сне ферментированными продуктами: валина, лизина, тирозина и соответственно- на 25,3%, 19,2 %, 60,9 % и 17,2 %.
В изделиях из ферментированной DFD говядины по сравнению с не ферментированными продуктами увеличивается доля валина, лизина, треонина и фенилаланина соответственно на 29,0 %, 13,9 %, 18,7 % и 21,3 %.
При изготовлении продуктов из ферментированного PSE сырья отмечается увеличение изолейцина, лейцина, метионина, триптофана и фенилаланина соответственно на 22,2 %, 18,7 %, 21,3 %, 19,8 % и 18,9 % по сравнению готовыми изделиями не подвергнутых обработке папаином.
Анализ данных табл. 12 показывает, что в составе идентифицируемых аминокислот после ферментной обработки наблюдается существенное возрастание количества пролина свидетельствующего о деградации коллагена. Так в. продуктах из DFD говядины увеличение доли пролина составило 51,5 %, в изделиях из NOR сырья 76,2 %, а в продуктах из PSE 36,1 %.
Из результатов исследований видно, что наибольшему воздействию пепсина подвергается коллаген NOR и DFD говядины и в меньшей степени PSE.
Физико-химические показатели готовых продуктов
Выработанные в соответствии с разработанной технологической схемой варено-копченые изделия из говядины после охлаждения подвергали исследованиям. Как видно из полученных данных (табл. 14) наименьшей-водоудержиг вающей способностью, обладали варено-копченые изделия из не ферментированной PSE говядины, что подсей вероятности, и определило количество в них влаги и массовой доли поваренной соли. Из результатов исследований можно сделать заключение, что наименьшая активность воды отмечается у варено-копченой говядины с NOR свойствами, а наибольшая у продуктов из PSE сырья, что свидетельствует о разной устойчивости продуктов к микробиологической порче.
Физико-химические показатели варено-копченой говядины из ферментированного сырья приведены в (табл. 15). Анализ представленных данных свидетельствует о том, что ферментная обработка говядины, не зависимо от принадлежности сырья к той или иной качественной группе способствует повышению водо-удерживающей способности белков и снижению активности воды. Так активность воды в продуктах из NOR, DFD и PSE говядины по сравнению с изделиями из не ферментированного мяса понижается соответственно: на 4,1 %, 1,9 % и 1,7 %.
При этом в готовых продуктах отмечается снижение концентрации поваренной соли, и увеличение массовой доли влаги за счет повышения водоудер-живающей способности белков.
Как известно при термической обработке продолжается процесс цветооб-разования, в связи с этим нами были проведены исследования количественно характеризующих глубину превращений пигментов ферментированной говядины с разным характером автолиза (табл. 16).
На основании результатов опытов можно сделать заключение, что обработка говядины папаином способствует лучшей реакции цветообразования готовых продуктов, что связано с большей доступностью миоглобина для нитрит ионов вследствие частичной деструкции клеточной структуры мяса под действием фермента при повышенной температуре. В продуктах из NOR говядины в результате ферментации сырья образуется на 6,45 % больше NO-пигментов, чем в продуктах не из ферментированного мяса. В изделиях из DFD говядины это увеличение составляет 5,33 %, а в продуктах из PSE сырья 3,06. Более низкий уровень NO-пигментов в PSE мясе, вероятно, обусловлено частичной денатурацией саркоплазматических белков в процессе автолиза и неспособностью их вступать во взаимодействие NO группой.
Уровень остаточного содержания нитрита натрия так же может свидетельствовать о ходе реакции нитрозообразования. Как можно видеть из представленных данных, наиболее высокое содержание остаточного нитрита натрия зафиксировано в продуктах из DFD говядины. Вместе с тем ферментная обработка улучшает формирование окраски готовых продуктов, способствует образованию большего количества нитрозопигментов и снижает остаточное содержание нитрита натрия.
Результаты исследований свидетельствуют, что во всех исследуемых образцах остаточное содержание нитрита не превышает допустимой нормы. Наи меньшее остаточное содержание нитрита натрия отмечается в продуктах изготовленных из NOR говядины.
Определение устойчивости цвета на разрезе показало, что продукты, изготовленные из ферментированной говядины, имеют достаточно высокие показатели устойчивости цвета от 72,6 до 77,1 % (рис. 30). Вместе с тем из представленных данных видно, что обработка говядины ферментным препаратом значительно повышает устойчивость цвета готовых продуктов не зависимо от характера автолиза сырья. Однако наиболее стабильный цвет зафиксирован у продуктов изготовленных из NOR говядины. Устойчивость цвета у изделий из NOR сырья на 6,2 % выше, чем у продуктов из DFD мяса и на 4,1 %, чем из PSE говядины.
Из результатов исследований можно сделать вывод о том, что характер реакции цветообразования у продуктов из не ферментированной и ферментированной говядины протекает практически одинаково, однако интенсивность процесса и стабильность цвета зависят от характера автолиза сырья и присутствия в рассоле ферментного препарата.
