Содержание к диссертации
Введение
1 Аналитический обзор 8
1.1 Химия и биохимия технологической переработки семян высокоолеинового подсолнечника 8
1.1.1 Анатомические особенности и химический состав семян подсолнечника 11
1.1.2 Созревание семян на растении, послеуборочная обработка и хранение 14
1.1.3 Традиционная технология получения подсолнечного масла 20
1.1.4 Технология получения подсолнечного масла на малых прессовых линиях 23
1.1.5 Окислительные процессы в масле 27
1.1.6 Способы удаления продуктов окисления из растительных масел 38
1.2 Химия и биохимия технологии переработки семян сои 43
1.2.1 Анатомические особенности и химический состав семян сои 43
1.2.2 Растительные протеиназы. Закономерности действия протеиназ в прорастающих семенах 55
1.2.3 Технология получения белковых продуктов из семян сои 70
1.2.4 Функциональные свойства белков семян 73
1.2.5 Применение растительных белков в производстве молочных и мясных продуктов 76
1.3 Химия и биохимия технологической переработки плодов тунга 80
1.3.1 Анатомические особенности и химический состав плодов и семян тунга 80
1.3.2 Технология переработки тунговых плодов и семян 98
1.3.3 Токсичные соединения тунговых семян и продуктов их переработки 103
1.4 Применение биотехнологических методов при переработке масличного сырья 107
1.5 Постановка цели и задач исследования 108
2 Методическая часть 110
2.1. Характеристика объектов исследования 110
2.2 Методы исследования 115
2.3 Математико-статистический анализ экспериментальных данных 137
3 Результаты исследований 139
3.1 Совершенствование технологии переработки семян высокоолеиновых сортов и гибридов подсолнечника 139
3.1.1 Липидный комплекс высокоолеинового подсолнечника 139
3.1.2 Белковый комплекс высокоолеинового подсолнечника 144
3.1.3 Созревание семян на растении 148
3.1.4 Послеуборочная тепловая сушка семян и хранение 153
3.1.5 Особенности отделения плодовой оболочки при переработке семян высокоолеинового подсолнечника 169
3.1.6 Влаготепловая обработка мятки ядра высокоолеинового подсолнечника и отжим масла 172
3.1.6.1 Применение ферментных препаратов при влаготепловой обработке 173
3.1.7 Оценка устойчивости высокоолеинового подсолнечника к окислению при хранении 192
3.1.8 Изучение окислительной устойчивости подсолнечных масел, получаемых на малотоннажных прессовых линиях 210
3.1.9 Изучение влияние обработки сорбентом на качество подсолнечного масла 213
3.1.10 Исследование способа очистки нерафинированных подсолнечных масел 222
Выводы 227
3.2 Совершенствование технологии получения белковых продуктов из семян сои 231
3.2.1 Модификация соевых белков термоденатурацией 231
3.2.2 Модификация соевых белков микробными протеиназами 235
3.2.3 Модификация соевых белков ферментами прорастающих семян 238
3.2.4 Активация ферментного протеолиза белков предварительной термоденатурацией 241
3.2.5 Разработка принципиальной технологической схемы получения модифицированных соевых белков 241
3.2.5.1 Сочетание ферментативной и термической модификации при получении соевого молока 244
3.2.5.2 Биологическая ценность модифицированных соевых белков 247
Выводы 253
3.3 Совершенствование технологии послеуборочной обработки плодов тунгового дерева абхазии с целью получения кормового белка 254
3.3.1 Химический состав семян и их тканей 254
3.3.2 Фракционный состав белков семян 255
3.3.3 Токсичность белковых фракций 256
3.3.4 Ферментативная модификация покровных тканей плодов тунга 257
3.3.4.1 Влияние ферментации плодов на качество масла 259
3.3.4.2 Влияние ферментации на белковый комплекс 260
3.3.5 Влияние проращивания семян тунга на их токсичность 260
3.3.6 Влияние ограниченного самосогревания на токсичность 267
3.3.7 Влияние тепловой подсушки семян тунга на их качество 268
3.3.8 Влияние химических реагентов на токсичные компоненты белков тунга 271
3.3.9 Изменение токсичности тунговых жмыхов при хранении 272
3.3.10 Разработка усовершенствованной технологии послеуборочной обработки семян тунга 275
3.3.11 Оценка качества тунгового жмыха 278
Выводы 286
Заключение 288
Литература 291
Приложения 321
- Химия и биохимия технологии переработки семян сои
- Математико-статистический анализ экспериментальных данных
- Совершенствование технологии получения белковых продуктов из семян сои
- Совершенствование технологии послеуборочной обработки плодов тунгового дерева абхазии с целью получения кормового белка
Введение к работе
Технология переработки масличных семян, зародившись в глубокой древности, прошла длительный и сложный путь развития. Совершенствовалось технологическое оборудование, периодические процессы переработки семян сменялись непрерывными, но повышение глубины обезжиривания маслосодержащих материалов прессовым способом возрастало, как правило, за счет более интенсивного воздействия на масличное сырье, отрицательное воздействие интенсивной технологии на качество масла и белка принималось допустимым. Появление в конце 19 столетия экстракционного метода получения растительных масел резко увеличило выход масла и глубину обезжиривания материала, но не исключило неизбежное снижение качества масла и белка из-за необходимости жестких тепловых воздействий на обезжириваемый материал особенно при интенсивной отгонке растворителя.
Фундаментальные работы A.M. Голдовского, К.Е. Леонтьевского, В.П. Ржехина, В.В. Ключкина, В.Н. Красильникова, а также исследования последних лет многих других отечественных и зарубежных исследователей выявили не только большую сложность происходящих в перерабатываемом масличном сырье процессов - физико-химических, химических и биохимических, но и установили опасность необратимого снижения качества получаемого масла и белка под влиянием жестких технологических воздействий.
Несмотря на большое число исследований, подтвердивших необходимость и желательность смягчения технологического воздействия на растительное масличное сырье при его переработке, для современной технологии все еще характерно применение интенсивных тепловых и влаготепловых воздействий на материал, хотя их отрицательное влияние на полезные компоненты маслосодержащего сырья не вызывает у специалистов сомнения и, больше того, ограничивает для предприятия возможность
улучшения качества получаемых продуктов и снижения затрат на их производство, ухудшая тем самым финансовое положение производителя.
В сложившихся условиях рациональным решением проблемы является теоретическое и экспериментальное обоснование и разработка новых ресурсосберегающих технологий переработки растительного масличного сырья с использованием биотехнологических методов.
Анализ выполненных исследований показывает, что первоочередное значение такие технологии могут иметь при решении ряда конкретных задач, решение которых методами традиционной технологии практически неосуществимо, или неизбежно ведет к глубокому повреждению качества получаемых продуктов из-за накопления в них соединений, снижающих пищевую ценность.
Реальным решением проблемы повышения эффективности переработки растительного маслосодержащего сырья и получения из него качественной конкурентно способной продукции является теоретическое и экспериментальное обоснование и разработка новых и усовершенствованных технологических решений с использованием биотехнологических методов при комплексной переработке растительного сырья.
Анализ уже выполненных исследований подтверждает, что применение биотехнологических методов при переработке масличных семян позволит обеспечить:
возможность ведения технологического процесса получения масла и белка при умеренных температурах, исключающих глубокие денатурационные и окислительные изменения в белково-липидном комплексе семян, и сохранить полезные компоненты на уровне исходного качества перерабатываемого сырья;
возможность разработки и применения биотехнологических методов при подготовке масличных семян к переработке с использованием ферментов или ферментных систем и получать растительные масла и белки с заданными свойствами, включая их детоксикацию;
7 возможность получения при технологической переработке масличных
семян новых продуктов при снижении затрат энергетических и
материальных ресурсов, повышения экологичности и комплексности
использования сырья.
Наибольшую эффективность применение биотехнологических методов может иметь при решении технологических задач, которые не могут быть решены методами традиционной технологии.
Среди таких задач - усовершенствованная биотехнологическими методами технология переработки семян высокоолеинового подсолнечника, исключающая потерю массовой доли олеиновой кислоты в подсолнечном масле; получение на основе белков соевых семян пищевых продуктов с заданными функциональными свойствами без применения ферментных препаратов микробиальной природы; комплексная технология переработки плодов и семян тунгового дерева с получением нетоксичных обезвреженных кормовых белков из прессовых жмыхов и исключением из технологической схемы энергоемкого оборудования для обрушивания плодов перед извлечением масла из семян.
Разработка ориентированных на промышленную реализацию конкретных технологий, обеспечивающих решение указанных выше задач потребовала теоретического и экспериментального обоснования новых способов подготовки масличного сырья к переработке с использованием биотехнологических методов.
Целью исследования являлось теоретическое и экспериментальное обоснование и разработка ресурсосберегающей технологии переработки семян промышленных масличных растений трех различных ботанических семейств с использованием биотехнологических методов, обеспечивающих получение продуктов улучшенного качества.
Химия и биохимия технологии переработки семян сои
Соя - однолетнее травянистое растение (Glycine max) цветки которого собраны в соцветие-кисть. Плод сои мечевидный, реже - линейный и серповидный. В плодах по 2...3 семени. Семена сои шаровидные и овальные, выпуклые или плоские, разнообразной окраски и размеров. Они состоят из семенной оболочки, двух семядолей и зародыша. После удаления семенной оболочки семядоли разделяются и раскрывают зародыш. На семенной оболочке находится рубчик - точка соединения семени с оболочкой боба. В семенах промышленной сои содержится (%): оболочки около - 8, семядолей - 90 и зародыша - 2. Внутри семенной оболочки расположена кутикула, за ней следует палисадная ткань, затем - слой клеток в форме песочных часов и несколько слоев паренхимных клеток.
Клетки в форме песочных часов позволяют идентифицировать наличие сои в продуктах. Семядоли покрыты слоем паренхимных тканей и алейроновых клеток, имеют эпидермис, их внутренняя часть заполнена вытянутыми палисадными клетками, в которых содержится основная часть масла и белка в виде липидных и белковых тел [229]. Соя стала известна человеку очень давно, примерно за 7 тыс. лет до н.э. Родина культурной сои - Восточная Азия (Китай, Япония). С древнейших времен в этих странах соевые семена употребляли в пищу в виде соусов, «молока», «творога», пасты и ростков. В Соединенных Штатах, где соя является основной белково-масличной культурой, её стали применять гораздо позже. Промышленная переработка семян началась только в 1922г. В это время сои было произведено около 108000 т. В 1992-1993гг. производство сои возросло до 54 млн т [3]. Приблизительный состав семян сои и их компонентов приведен в табл. 1.2. В России основные посевы сои сосредоточены на Дальнем Востоке, её возделывают также в Поволжье, ставропольском и краснодарском краях. Из четырех подвидов культурной сои - маньчжурской, китайской, японской и индийской - наибольшее значение имеет маньчжурская. К этому подвиду относится большинство возделываемых сортов.
В настоящее время в нашей стране районировано около 25 сортов сои. Современная переработка сои заключается в извлечении из семян масла экстракцией с помощью растворителя, которое затем подвергается дальнейшей переработке. Остающийся белковый шрот отличается очень высоким качеством, его используют на пищевые и кормовые цели. Оболочка богата целлюлозой и гемицеллюлозой, а также кислоторастворимой клетчаткой, в ней много цинка и железа [55]. Масло, извлеченное при экстракции растворителем, называется сырым, в нем присутствует много веществ, которые необходимо удалить в процессе переработки. Состав сырого и рафинированного масла приведен в табл. 1.3. Требования к качеству семян. Из большого числа видов сои в промышленных масштабах возделывают сою культурную. Всего в мире насчитывается до 600 сортов сои. Селекцию сои ведут на повышение содержания белка, неосыпаемость семян, увеличение урожайности и устойчивость к вредителям, не низкое содержание нежелательных соединений, в первую очередь ингибиторов трипсина и химотрипсина, и пригодность к комплексной механизации возделывания [295, 296,297, 329, 343]. Семена этих сортов овальные, выпуклые, различной окраски, масса 1000 шт. 140-200г. Семена покрыты семенной оболочкой, которая составляет от 5 до 10% массы семян. В семенных оболочках много целлюлозы и пентозанов, их обычно используют на корм скоту. В настоящее время используется на кормовые цели 85...90% общего производства семян сои, на пищевые - 8...10% и на технические - 2...5% [158,162, 242, 243] Заготавливаемые соевые семена [80] подразделяют на группы в зависимости от качества (табл. 1.5). Соевые семена, поставляемые для промышленной переработки, должны удовлетворять следующим требованиям, приведенным в табл. 1.6. Если количество морозобойных семян превышает 10%, партию сои относят к «морозобоиной» и её принимают на особых условиях. В зависимости от влажности (%) семена сои делят на сухие (до 12 включительно), средней сухости (от 12 до 14 включительно), влажные (от 14 до 16 включительно) и сырые (свыше 16). В зависимости от содержания сорной и масличной примесей семена сои подразделяют на чистые (сорной примеси до 2, масличной до 6% включительно), средней чистоты (сорной примеси от 2 до 3, масличной от 6 до 10%) и сорные (сорной примеси более 3, масличной более 10%). По направлению использования сорта сои делят на пищевые с высоким содержанием белка (41-46%) и относительно низкой активностью ингибиторов трипсина (14-20мг/г), кормовые с содержанием белка 40-41%) и активностью ингибиторов трипсина 24-29мг/г. Импортируемая в нашу страну соя должна соответствовать по качеству требованиям стандарта США [300], представленным в табл. 1.7. Неклассными соевыми семенами являются семена, не отвечающие требованиям US № 1,2,3,4 или содержащие 8 и более камней общей массой более 0,2% массы пробы; 2 или более осколков стекла; 3 или более семян клещевины; 4 или более предметов неизвестного происхождения; 10 или более экскрементов грызунов, птиц или их эквивалентных количеств других животных на 1000 соевых семян; или семена имеют затхлый, кислый или другой нежелательный запах (кроме запаха чеснока); или семена самосогревшиеся или явно низкого качества. Пурпурно-крапчатым и потемневшим семенам (в результате грибковых заболеваний) присваивается класс не выше US №3, а соевым семенам, сильно поврежденным погодными условиями, - класс не выше US № 4.
Математико-статистический анализ экспериментальных данных
Навеску вносят в стерильные стеклянные пробирки из под антибиотиков, наливают по 1 см стерильной охлажденной УСДС и 0,02 см3 трехсуточной культуры инфузорий, выращенных при 25 С на пептонной среде следующего состава: пептон бактериологический - 2,0 г; дрожжевой экстракт - 0,1 г; глюкоза - 0,5 г; хлористый натрий - 0,1 г; дистиллированная вода - до 100 см (рН 7,1). Количество инфузорий в 1 см среды - 80-100 тыс. Выращивание инфузорий проводят в течение четырех суток при 25 С. Каждый образец исследуют в трех повторностях. Для аэрации пробы встряхивают через равномерные промежутки времени 2-3 раза в день. Для подсчета количества выросших инфузорий в пробирки вносят 3 капли фиксирующего раствора Люголя и тщательно встряхивают. Далее под микроскопом (объектив х 10, окуляр х7) подсчитывают количество клеток с помощью счетной камеры Горяева (берут среднее количество инфузорий в одном квадрате). Параллельно в контрольных пробирках выращивают Тетрахимену пириформис на казеине при тех же условиях. Относительная биологическая ценность (ОБЦ) исследуемого продукта в процентах вычисляется по формуле где Коп - количество инфузорий, выросших в опытных пробирках; Кк - количество инфузорий, выросших в контрольных пробирках с казеином. Определение аминокислотного состава белков. Аминокислотный состав белков в виде фенилтиокарбамоильных (ФТК) производных аминокислот определяли по модифицированной методике [250] с помощью высокоэффективного жидкостного хроматографа «Милихром А-02» производства фирмы «ЭкоНова» (г. Новосибирск). Подготовка гидролизата аминокислот. Навеску измельченного материала в количестве 50-200 мг (в зависимости от содержания белка) помещают в стеклянный флакончик из под антибиотиков.
Заливают 10 см3 6 моль/дм3 НС1 и гидролизуют в автоклаве при 0,25 МПа 2,5 ч. Охлаждают до комнатной температуры и фильтруют через складчатый фильтр в выпарительную чашку.5-10 см3 дистиллированной воды тщательно омывают фильтр и флакончик и собирают в туже чашку. Содержимое чашки упаривают почти досуха, перерастворяют в 0,125 моль/дм НС1, затем снова фильтруют. Фильтрат собирают в мерную пробирку на 10 см3 и доводят содержимое до метки 0,125 моль/дм3 НС1. Получение ФТК-производных аминокислот. В полипропиленовую пробирку объемом 1,5 см автоматическим микродозатором берут точно 20 мкл гидролизата аминокислот и упаривают досуха током инертного газа (азот, гелий, аргон) на водяной бане при температуре 40-50 С. Остаток растворяют в 20 мкл буферного раствора «Z21» (этанол (95 %) : триэтиламин (ТЭА) : вода = 40:20:40), опять упаривают и снова растворяют в 20 мкл буферного раствора «Z22» (этанол (95 %): ТЭА : вода = 70:10:10), добавляют 2 мкл фенилизотиоционата (ФИТЦ) и выдерживают 20 мин при 22 С. Снова упаривают досуха током инертного газа и удаляют остаток ФИТЦ (чтобы не чувствовалось запаха), выдерживая пробирку 10-15 мин в вакууме масляного насоса (1 кПа). Остаток ФТК-аминокислоты растворяют в 250 мкл буфера «Z23» (0,1 моль/дм ацетат аммония (рН 6,8) : ацетонитрил = 95:5).
Берут 4 мкл раствора для хроматографирования. Для приготовления контроля использовали стандарт «AA-S-18» у («Sigma», США) на 2,5 мкмоль каждой из 18 аминокислот в 1 см 0,1 моль/дм НС1. Его подготовка осуществляется, как и для основного опыта по описанной выше схеме, с единственным отличием в том, что для получения ФТК-производных аминокислот берут 10 мкл раствора стандарта. Разделение ФТК-аминокислот. Разделение производили на 137 высокоэффективном жидкостном хроматографе «Милихром-А02» с колонкой 2x75 мм заполненной сорбентом Nucleosil 5-С18 («Macherey Nagel», Германия). В качестве элюента А использовали 1,0 М CH3COONH4, рН 6,9 : вода = 10:90, элюента Б - элюент А : ацетонитрил = 50:50. Градиент регенерации 600 мкл, скорость потока 150 мкл/мин, максимальное давление 3 МПа, УФ детектор 254 нм, время 0,34 с, температура 55 С. Обработка результатов.
Совершенствование технологии получения белковых продуктов из семян сои
Для гидролиза белков соевых семян применяют ферментные препараты микробного происхождения имеющие высокую протеолитическую активность.
При применении ферментов происходит частичный гидролиз белка и его химическая модификация, что позволяет регулировать функциональные свойства белковых продуктов [288, 396,434,446]. Протеолитические ферменты применяют для частичного гидролиза белка с целью получения пептидов с повышенной растворимостью, пенообразующей и эмульгирующей способностью.
За рубежом выпускается более 100 ферментных препаратов бактериального, грибного и растительного происхождения специально для пищевой промышленности. Ряд фирм производит протеолитические ферментные препараты, предназначенные для интенсификации гидролиза растительного сырья в спиртовой и пивоваренной промышленности. Значительный интерес для биотехнологии представляют кислые протеазы грибного происхождения - из Asp. Niger, Asp. Awamori, Rhizopus. Из актиномицетов, образующих активные протеазы с широким спектром действия, только Streptomyces griseus и Fradia используются для получения ферментных препаратов. Их применение в пищевой промышленности ограничено из-за способности синтезировать антибиотики.
В нашей стране выпускают промышленные микробные протеолитические ферментные препараты, созданные главным образом на основе бактерий рода Bacillus, а также комплексные ферментые препараты из грибов рода Aspergillus. Их бактериальный протеолитический комплекс содержит в основном щелочные и нейтральные протеазы. В ферментном препарате амилоризине присутствуют и кислые протеазы. В настоящее время отобраны новые штаммы Asp. oryzae дающие ферментные препараты с повышенной протеолитической активностью, производство которых осуществляется на Московском опытном заводе при ВНИИПБТ и Вышневолоцком заводе ферментных препаратов.
Выбранные для гидролиза микробные ферменты различались по исходным характеристикам. Протосубтилин Г 10Х характеризуется более низкой протеолитической способностью по гемоглобину (ед. ПС/г) при рН 5,5 920, по сравнению с амилопротооризином Г10Х - 950. При рН 4,0 указанный показатель различается значительнее, соответственно 200 и 810 ед. ПС/г. Показатели гидролиза растительного белка по данным производителей также различаются для протосубтилина Г 10Х прирост аминного азота составляет 28 мг%, для амилопротооризина ПОХ - 120 мг%. По содержанию аминокислот первый препарат позволяет получить 30% , а второй - 85%. Учитывая требуемую глубину гидролиза, условия его проведения и продолжительность данные препараты позволят получить белковые продукты с различающимися функциональными свойствами.
Гидролиз белков микробными протеазами проводили в водной суспензии с концентрацией белка (субстрата) S и ферментного препарата Е в соотношении S / Е= 8:1 при рН 7,5. Температура гидролиза 45 С, продолжительность 240 мин. Для ускорения процесса гидролиза белковую суспензию периодически перемешивали в роторном гомогенизаторе. Характеристика продуктов, полученных в результате гидролиза белков микробными протеазами после лиофильного высушивания в вакууме при 20 С, показаны в табл.3.56.
Остановку ферментативного гидролиза проводили путем пастеризации белковой суспензии при 80..90С в течение Юмин.
Для нейтрализации среды белковой суспензии, её обрабатывали 3%-ным раствором лимонной кислоты. Результаты свидетельствуют (табл.3.56), что модификация соевого белка микробными экзоферментами приводит к увеличению водорастворимой белковой фракции суммарного гидролизата. Гидролизаты превосходили исходный белок по пенообразующей способности (ПОС), стойкости пены (СП), жироудерживающей способности (ЖУС). Одновременно, в результате ферментативного гидролиза соевых белков микробными протеазами произошло снижение гидрофильных свойств, уменьшилась их водоудерживающая способность (ВУС). Возможной причиной этого может быть преимущественный гидролиз протеазами водорастворимых белков, в результате которого доля их снижается. Электрофоретическое изучение белкового комплекса модифицированных белков показало, что водорастворимые белки электрофоретически не однородны. Анализ функциональных свойств гидролизатов не выявил также четкой зависимости от вида применяемого ферментного препарата и, следовательно, глубины гидролиза в пределах до 5-6% от исходного белка. Исследования прорастания семян сои однозначно свидетельствуют о протеолитических модификациях запасных белков семян на начальной стадии прорастания. Учитывая относительный дефицит промышленных ферментных препаратов протеолитического действия отечественного производства, достаточно высокую стоимость имеющихся ферментных препаратов, использование направленного комплекса собственных протеолитических ферментов растений можно считать достаточно перспективным направлением в биотехнологии. Согласно литературным данным [364], в основе модификации лежит реакция ограниченного протеолиза протеазой А, выделенной указанным автором из прорастающих семян. Протеаза А отщепляет от молекулы запасного белка один или два коротких пептида, в результате запасной белок изменяет пространственную структуру и становится доступным для гидролиза собственными протеазами семян эндопептидаой
Совершенствование технологии послеуборочной обработки плодов тунгового дерева абхазии с целью получения кормового белка
Как и у других масличных растений белки у тунга локализованы в ядре семян, семенная оболочка состоит преимущественно из целлюлозы и других полисахаридов. Массовая доля белка в оболочке на порядок ниже по сравнению с ядром. Химический состав семян тунга и их тканей приведен в табл.3.63. Приведенные в табл. 3.63 данные позволяют заключить, что белки в ядре семян тунга составляют от 1/4 до 1/5 массы сухого вещества, уступая по массовой доле только липидам. Таким образом, семена тунга по массовой доле запасных белков сравнимы с семенами клещевины (17,0-29,1%), подсолнечника (14,0-19,5%), но уступают семенам сои (27-46%). Семена тунга превосходят по массовой доле белка семена пшеницы (10-15%), риса (5-11%) и других злаковых растений [49, 93,217,220,223]. Как следует из приведенных данных, существует обратная корреляция между массовой долей липидов и массовой долей белка в тканях семян, хорошо известная для других масличных растений. В соответствии с этим, ядро семян тунга Форда содержит больше суммарного белка по сравнению с семенами тунга кордата. Классическими работами Осборна установлена гетерогенность белков семян масличных растений по растворимости, которая обусловлена их преимущественной биологической ролью в жизни растений. Согласно мнению большинства исследователей, основными запасными белками двудомных растений, к которым принадлежат масличные растения, являются солерастворимые белки глобулины, тогда как у альбуминов главной является каталитическая функция.
Последнее подтверждается высокой гетерогенностью альбуминовой фракции белка, а также относительным постоянством массовой доли альбуминов в созревающих белках. В тоже время запасная функция альбуминов не может быть полностью исключена. Так, при прорастании семян протеолиз альбуминов даже опережает протеолиз глобулинов. Характеристика запасных белков семян тунга по растворимости (по Осборну) приведена в табл. 3.64. Массовая доля азота суммарных белков ядра семян тунга колебалась в зависимости от года созревания у тунга Форда от 3,34 до 4,04%, а у тунга кордата от 2,86 доЗ,58% на сухое вещество. Как следует из полученных данных, основными растворимыми белками сравниваемых видов тунга являются глобулины, массовая доля которых составляет от 30 до 38 % общего азота ядра семян. Виды тунга по массовой доле глобулиновой фракции практически одинаковы. Более существенны различия тунга сравниваемых видов по массовой доле водорастворимой фракции - альбуминов. У тунга Форда их массовая доля колеблется от 29 до 35%), а у тунга кордата - от 18 до 23% общего азота ядра семян. Сопоставление токсичности общего, небелкового и белкового азота семян тунга показала, что наиболее токсична фракция белкового азота, токсичность групп азота находится в соотношении 1: 1,5: 4,5. Дальнейшие исследования показали, что в белковом азоте наиболее токсичными являются водорастворимые белки (табл. 3.65). Сопоставление полученных данных даёт основание заключить, что белки семян тунга Форда являются более токсичными по сравнению с белками семян тунга кордата, в первую очередь, по-видимому, потому, что водорастворимая фракция белков у тунга Форда почти в два раза выше, чем у тунга Кордата. Высокая токсичность преимущественно водорастворимых белков позволяет предположить, что токсичный белок тунга является относительно низкомолекулярным. Анатомическое строение покровных тканей плодов тунга существенно затрудняет при промышленной переработке отделение прочной плодовой оболочки от семян и требует применения специальных видов технологического оборудования. Во многом это обусловлено тем, что традиционная технология послеуборочной обработки плодов тунга предусматривает обязательное снижение высокой влажности свежесобранных плодов до уровня ниже критической влажности для последующего устойчивого хранения плодов. В то же время снижение влажности плодов приводит к существенному возрастанию механической прочности их покровных тканей, осложняя последующую операцию отделения плодовой оболочки от семян. Проведенные нами предварительные исследования показали, что, если создать для хранящихся в насыпи плодов тунга условия, исключающие снижение влажности и температуры, например, уменьшив теплопотери путем укрытия плодов травой, листвой или другими теплоизолирующими материалами, то в насыпи плодов начинается самосогревание и уже через 5 суток плодовая оболочка тунга размягчается и может быть отделена от семян без больших механических усилий, даже вручную (табл. 3.66).
