Содержание к диссертации
Введение
1. Обзор литературы
1.1. Современные представления о химическом составе соевых семян и запасных белках сои 10
1.2. Ферментативный гидролиз как перспективный способ переработки соевой муки для применения в пищевой промышленности 17
1.3. Особенности функциональных свойств гидролизатов белка, применяемые в пищевой промышленности 25
2. Экспериментальная часть
2.1. Объекты и методы исследования 34
2.2. Характеристика сырья, применявшегося в исследованиях 44
2.3. Разработка условий направленного биокатализа для получения продуктов ферментативной модификации соевой муки 47
2.3.1. Изучение влияния рН и температуры на каталитическую активность ферментных препаратов 48
2.3.2 Исследование и сравнительная характеристика некоторых кинетических характеристик ферментных препаратов при гидролизе изолированного соевого белка 51
2.3.3. Изучение динамики накопления аминного азота при гидролизе изолированного соевого белка протеолитическими ферментными препаратами и мультиэнзимными композициями на их основе 60
2.3.4. Исследование и сравнительная характеристика некоторых кинетических характеристик ферментных препаратов при гидролизе белков обезжиренной соевой муки 62
2.3.5. Оптимизация условий получения продуктов ферментативной модификации соевой муки с применением композиции протеолитических ферментных препаратов, имеющих различное происхождение 68
2.3.6. Изучение динамики накопления аминного азота при гидролизе белков обезжиренной соевой муки ферментными препаратами и мультиэнзимными композициями на их основе 73
2.3.7. Влияние предварительной обработки обезжиренной соевой муки на получение продуктов ферментативного гидролиза 76
2.3.8 Заключение 83
2.4. Оценка химического состава продуктов ферментативной модификации соевой муки для их применения в составе ряда пищевых продуктов и биотехнологии 86
2.4.1. Изучение фракционного состава продуктов ферментативного гидролиза изолированного соевого белка и обезжиренной соевой муки методом SE-HPLC 87
2.4.2. Изучение аминокислотного состава продуктов ферментативного гидролиза обезжиренной соевой муки 96
2.4.3. Изучение углеводного состава продуктов ферментативной модификации соевой муки 99
2.4.4. Исследование содержания изофлавонов в продуктах ферментативной модификации соевой муки 101
2.4.5. Исследование химического состава продуктов ферментативной модификации соевой муки 102
2.4.6. Заключение 105
2.5. Исследование влияния технологических факторов на функциональные свойства продуктов ферментативной модификации соевой муки 107
2.5.1. Влияние способа получения и различных ферментных препаратов на функциональные свойства соевой муки и продуктов ферментативной модификации соевой муки 107
2.5.2. Модификация функциональных свойств ПФМСМ под действием мультиэнзимных композиций ферментных препаратов 123
2.5.3. Заключение 134
2.6. Разработка технологических решений для применения продуктов ферментативной модификации соевой муки 136
2.6.1. Применение продуктов ферментативной модификации соевой муки в кисломолочных напитках 137
2.6.2. Применение продуктов ферментативной модификации соевой муки для обогащения сокосодержащих напитков 144
2.6.3. Применение продуктов переработки сои в качестве компонентов питательных сред для культивирования молочнокислых бактерий и в кисломолочном напитке 148
2.6.4. Разработка схемы получения кормовой белковой добавки на основе отходов производства продуктов ферментативной модификации соевой муки 153
2.6.5. Заключение 164
2.7. Выводы 166
Список литературы 169
Приложения 184
- Ферментативный гидролиз как перспективный способ переработки соевой муки для применения в пищевой промышленности
- Изучение влияния рН и температуры на каталитическую активность ферментных препаратов
- Влияние предварительной обработки обезжиренной соевой муки на получение продуктов ферментативного гидролиза
- Модификация функциональных свойств ПФМСМ под действием мультиэнзимных композиций ферментных препаратов
Ферментативный гидролиз как перспективный способ переработки соевой муки для применения в пищевой промышленности
По данным многих авторов, известно, что белки сои хотя и обладают питательной ценностью, но в их состав входят антиалиментарные соединения, имеющие также белковую природу [139]. Они понижают питательную ценность белковых продуктов и пищевых изделий. К таким соединениям относятся ингибиторы протеолитических ферментов, лектины, уреаза, липоксигеназа и др. [13,264].
Наиболее хорошо исследованы ингибиторы сои, прежде всего, это ингибиторы протеолитических ферментов трипсина и химотрипсина. В литературе приводятся сведения, что ингибиторы протеаз составляют 5-10 % от общего количества белка в семенах сои [132, 224]. Отличительной особенностью этих веществ является то, что, взаимодействуя с ферментами, предназначенными для расщепления белков, они образуют устойчивые комплексы, лишенные как ингибиторной, так и ферментативной активности. Результатом такой блокады является снижение усвоения белковых веществ рациона. Попадая в желудок, часть ингибиторов (30-40 %) теряет свою активность, а наиболее устойчивые достигают двенадцатиперстной кишки в активной форме и ингибируют ферменты, вырабатываемые поджелудочной железой. В результате этого поджелудочная железа вынуждена продуцировать их более интенсивно, что в конечном итоге может вызвать ее гипертрофию [23].
По химическому строению, свойствам и субстратной специфичности ингибиторы сои, в основном, относятся к двум семействам: 1) ингибиторы Кунитца — водорастворимые белки, с молекулярной массой 20 - 25 тыс. Да, связывающих одну молекулу трипсина, со сравнительно небольшим числом дисульфидных мостиков, с изоэлектрической точкой 4,5, содержание - 1,4%; 2) ингибиторы Баумана-Бирка — спирторастворимые белки с молекулярной массой 6-10 тыс. Да и небольшим числом дисульфидных мостиков, способных ингибировать как трипсин, так и химотрипсин, с изоэлектрической точкой 4,0-4,2, содержание - 0,6% [132, 208, 217, 253, 262]. К другим антипитательным веществам сои относят лектины (фитогемагглютенины), которые представляют собой гликопротеины. Они нарушают функцию всасывания слизистой кишечника, повышают ее проницаемость для бактериальных токсинов и продуктов гниения, агглютинируют эритроциты всех групп крови, вызывают задержку роста. В составе белка их от 2 до 10 %, а активность колеблется от 18 до 74 ГАЕ/мг муки. Лектины хорошо извлекаются водой и спиртом. Некоторые исследователи отмечают, что для инактивации лектинов достаточны более мягкие условия, чем для ингибиторов трипсина, а именно — обработка пропионовой кислотой или же термическое воздействие при 80-100С в течение 15-25 мин [72,220].
Характерной особенностью семян сои является наличие в их составе ферментов уреазы и липоксигеназы. Уреаза — фермент, который осуществляет гидролитическое расщепление мочевины с образованием аммиака и углекислого газа. Уровень ее активности важен только для молочного животноводства при использовании сои в кормах, содержащих мочевину, так как при взаимодействии уреазы с мочевиной кормов образуется аммиак, отравляющий организм животного. В исходных семенах сои доля уреазы может достигать 6 % от количества всех белков [145].
Липоксигеназа — фермент, окисляющий липиды, содержащие цис-цис-диеновые единицы. Образующиеся при этом гидроперекисные радикалы окисляют каротиноиды и другие кислородмобильные компоненты, снижая тем самым пищевые достоинства сои. Кроме того, под действием липоксигеназы при длительном хранении семян, в них образуются альдегиды и кетоны (н-гексанал, н-гексанол, этилвинилкетон), которые придают сое специфический неприятный запах и вкус [152].
Отличительной особенностью сои является самое высокое содержание фосфолипидов (в пределах 1,6-2,2 %) по сравнению с другими культурами [8]. Ценными ингредиентами сои являются фитостерииы (фитостеролы, растительные стерины/стеролы) [116].
Триглицериды, состоящие из глицерина и жирных кислот, составляют основную часть липидов. В соевом масле содержание насыщенных жиров составляет 13-14 %, что значительно ниже, чем в животных жирах (41-66 %). В нем преобладают ненасыщенные жирные кислоты (86-87 % от общего количества) [174].
В семенах сои содержится фитиновая кислота, представляющая собой полифенольное соединение в виде ее магниево-кальциевых солей - фитинов, которые представляют собой резерв кальция. При поступлении больших количеств фитиновой кислоты с растительной пищей наблюдается неполное всасывание и усвоение организмом многих макро- и микроэлементов (в том числе кальция, магния, железа, цинка, молибдена, марганца, меди) [Телишевская Л. Я., 2000]. Фитиновая кислота может образовывать с белками семян сои комплексы, изменяя растворимость и снижая величину рН осаждения белка, что является важным биотехнологическим фактором получения многих продуктов [139].
Семена сои — один из редких продуктов, содержащих биологически активные изофлавоны, которые обладают различной эстрогенной активностью. К соевым изофлавонам относятся генистин (1664 мг/кг), генистеин, даидзин (581 мг/кг), даидзеин, глицитеин (338 мг/кг), куместрол (0,4 мг/кг), являющиеся термостабильными гликозидами [174, 265].
В соевой муке они сапонины составляют от 0,5 до 2,2 %. Сапонины придают сое горьковатый вкус и оказывают гемолитическое воздействие на красные кровяные тельца, они не оказывают существенного влияния на взрослых людей, но представляют опасность для детей [12].
Изучение влияния рН и температуры на каталитическую активность ферментных препаратов
Для успешного применения ФП были изучены факторы, определяющие скорость ферментативной реакции. Известно, что температура является важнейшим фактором, от которого зависит активность ферментов [54, 111]. В пределах физиологических 1 условий и близких к ним скорость реакции растет с увеличением температуры,% но выше определенной температуры начинается тепловая денатурация белковой молекулы - инактивация фермента. Эти два явления объясняют форму кривой, близкую к колоколообразной, и появление температурного оптимума реакции. Влияние температуры проявляется в действии на белковую структуру фермента, в изменении скорости образования комплекса фермент-субстрат ES, в изменении скорости расщепления комплекса фермент-продукт ЕР, температура влияет на число столкновений молекул субстрата с молекулами фермента [24].
Для определения оптимальной температуры действия изучаемых ФП проводили гидролиз альбумина при различных температурах от 20 до 80С в течение 10 мин. Протеолитическую активность ФП определяли стандартным методом М.Л. Ансона в модификации А. П. Рухлядевой [153]. Зависимости протеолитической активности ФП Бирзим П7, Нейтраза и Флавозим от температуры представлены на рис.2.3.1.
Данные, представленные на рис. 2.3.1, показывают, что ФП Нейтраза и Флавозим активны в интервале температур 40-50С, а при повышении температуры до 60С происходит потеря их протеолитической активности до 60%, что вероятно, связано с денатурацией белковых молекул. Из рис. 2.3.1 видно, что ФП Бирзим П7 активен в более в узком диапазоне температур по сравнению с ФП Нейтраза и Флавозим, его максимальная активность проявляется в интервале температур 35-45С, а при повышении температуры до 60С происходит потеря 80% его ПС.
Таким образом, в результате проведенных исследований установлено, что оптимальной температурой для действия ФП Нейтраза и Флавозим - 40-50С, для ФП Бирзим П7 является 35-45С.
Другим немаловажным фактором, влияющим на активность ФП, является активная кислотность среды, т.е. рН раствора. Согласно современным представлениям, влияние изменений рН среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, СООН-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гистидина, NH2-rpynnbi лизина и др.) [96, 175]. При разных значениях рН среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно формировании активного фермент-субстратного комплекса. Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов [123].
При изучении влияния рН среды на изменение активности фермента проводили гидролиз альбумина при температуре 30С в интервале рН от 4 до 10. Величину рН регулировали стандартными буферными растворами.
На рис.2.3.2 представлены данные по влиянию рН среды на ПС ФП Нейтраза, Флавозим и Бирзим П7. Как следует из полученных данных, максимальное проявление ферментативной активности ФП Нейтраза происходит в интервале рН 6,5 - 7,5; Флавозим рН 6,5 - 8,5; Бирзим П7 рН 6,0 51 8,0. Изменение рН на 1 единицу от оптимального диапазона рН для данных ФП приводит к потере их ПС до 90% для Нейтразы; до 30% для Флавозима; до 40% для Бирзима П7. Таким образом, в результате проведенных исследований установлено, что оптимальными условиями для проявления максимальной протеолитической активности ФП Нейтраза является температура 40-55С и рН 6,5 - 7,5, для Флавозима - температура 40 - 55 С и рН 6,0-8,5, для Бирзим П7 - температура 35-45С и рН 6 - 8. Хотя большая часть индивидуальных белков, присутствующих в семенах растений, выполняют определенные метаболические и структурные функции, все семена содержат так называемые запасные белки. Они представлены в семенах злаковых и бобовых культур одной или более группами белков, присутствуют в значительном количестве и служат депо аминокислот, используемыми для прорастания семян и дальнейшего развития проростков [189]. Известно, что в семенах сои запасные белки составляют до 70 % всех белков. В клетках семян сои запасные белки находятся в вакуолях паренхимы, остальная часть белков семян сои связана с клеточными стенками и мембранами органелл клеток, т.е. находится в связанном с липидами и полисахаридами клеточных стенок состоянии. Таким образом, при протеолизе мучной суспензии атакуемость белков может быть снижена как в силу наличия ингибирующих факторов (липидов, полисахаридов, остаточных количеств ингибиторов белковой природы и др.), так и ввиду имеющейся компартментализации белков [254]. Для оценки сродства исследуемых ФП к соевым белкам считали целесообразным провести исследование кинетических характеристик исследуемых ферментов при гидролизе ИСБ. ИСБ представляют собой наиболее высокоочищенную форму соевых белков, получаемых в результате удаления из очищенных от оболочки и обезжиренных семян большинства небелковых соединений. В использованном для исследований ИСБ содержится не менее 82 % белка (см. п. 2.2).
Влияние предварительной обработки обезжиренной соевой муки на получение продуктов ферментативного гидролиза
В литературе приводятся сведения, что технология получения различных соевых белков основана на использовании продукта переработки сои - ОСМ, что обусловлено как экономическими, так и технологическими причинами. В основе технологических схем получения соевых белков лежит их извлечение (экстракция), после чего следуют очистка белков, их последующее концентрирование и сушка [155]. В работе под руководством Л.В. Римаревой отмечено, что более рационально применение ОСМ высокой степени обезжиривания в связи с большей экстрактивностью из нее белковых веществ и тем, что ОСМ является отходом масложирового производства [200-201].
Известно, что ОСМ представляет собой сложный субстрат, содержащий не только белки, но и экстрактивные высоко- и низкомолекулярные растворимые вещества (растворимые углеводы, органические кислоты, низкомолекулярные соединения), при этом основные фракции белков остаются в нерастворимом состоянии. Главным образом высокомолекулярные комплексы представлены белками, находящимися в связанном состоянии со сложными полисахаридами - целлюлозой и гемицеллюлозой, представленной в сое в виде ксилоглюкана, а также пектинами, содержащимися в виде арабогалактанов [155, 189, 216].
В работах исследователей приводятся сведения, что процесс растворения белков в воде происходит в результате взаимодействия молекулы белка с молекулами воды. Вода проникает между молекулами белка, раздвигает цепи макромолекул и присоединяется к гидрофильным группам на поверхности белковой молекулы, что приводит к увеличению объема белка и последующему отделению цепей белковых молекул друг от друга. При ослаблении сил межмолекулярного взаимодействия часть белковых молекул диффундирует в раствор [48, 200, 201, 140].
Процесс экстракции белков сопровождается переходом в раствор низкомолекулярных растворимых веществ (НРВ), большая часть из них представлена растворимыми углеводами. Из литературы известен способ извлечения из ОСМ НРВ сои водными растворами этилового спирта, при этом основные фракции белков остаются в нерастворенном состоянии [13, 58]. Другим способом удаления НРВ является экстракция слабыми растворами кислот в изоэлектрической точке соевых белков (рН 4,2 - 4,5), поскольку белки и полисахариды нерастворимы при данных значениях [13, 31].
На кафедре «Аналитическая химия» МГУ1111, на протяжении многих лет, проводятся работы по получению и применению ПФМСМ, с использованием различных ФП протеолитического действия [9, 187, 191]. В ходе этих работ была отработана схема получения ПФМСМ, включающая несколько стадии: - приготовление раствора ферментного препарата; - подготовка сырья; - проведение процесса гидролиза; - инактивация действия ферментного препарата; - удаление твердой фазы; - сушка ПФМСМ; - фасование и упаковывание. Далее в работе будем называть ее исходной (рис.2.2.15). Исследование химического состава ПФМСМ, полученных по исходной схеме, показало наличие высокого содержания сопутствующих свободных экстрактивных низкомолекулярных растворимых веществ. Большая их часть представлена раффинозой и стахиозой, являющимися антипитательными факторами [59, 1997]. На основании изложенного выше, с целью снижения экстрактивных низкомолекулярных веществ была проведена серия экспериментов по экстрагированию низкомолекулярных растворимых веществ из ОСМ с помощью водных растворов этилового спирта и соляной кислоты. Результаты проведенных экспериментов представлены в табл. 2.2.5. Для экстракции растворимых углеводов использовали 60%-ный и 80%-ный растворы этилового спирта. Из образцов ОСМ экстрагировали низкомолекулярные растворимые вещества растворами этилового спирта в соотношении 1:10 в течение 15 мин на холоду при непрерывном перемешивании. Далее мучную суспензию центрифугировали при 5000 об./мин в течение 15 мин, надосадочную жидкость декантировали и полученный осадок высушивали при комнатной температуре. Об эффективности экстракции судили по исходному и остаточному содержанию растворимых углеводов и белков в ОСМ. Установлено, что при использовании спирта в качестве экстрагента содержание общего сахара снижается существенно (табл. 2.3.5), если в исходной ОСМ общий сахар составлял 17,9 %, то после экстрагирования углеводов 60%-ным этиловым спиртом остаточное содержание общего сахара составило 6,5 %, или 33% от исходного содержания, а после экстрагирования 80%-ным спиртом - 8,2, т.е. 45.8 % от исходного. Таким образом, показано, что более эффективно удаляются сахара в ходе их экстрагирования 60%-ным этиловым спиртом.
Однако после экстракции растворами этилового спирта в высушенном остатке содержание растворимого белка снижается на 41 % по сравнению с исходным содержанием. Это можно объяснить как частичным экстрагированием, так и частичной денатурацией белков этиловым спиртом.
В другой серии экспериментов для экстракции использовали подкисленную 2 н НС1 дистиллированную воду с рН 3,5 и 4,2. ОСМ экстрагировали подкисленной водой в соотношении 1:10 и перемешивали в течение 15 мин при комнатной температуре. Далее мучную суспензию центрифугировали при 5000 об./мин в течение 10 мин. Супернатант удаляли, полученный осадок высушивали при комнатной температуре.
После применения экстракции подкисленной дистиллированной водой с рН 3,5 содержание Сахаров составило 3,8%, с рН 4,2 - 4,0% (табл. 2.3.1). При этом в высушенном осадке ОСМ сохраняется 28 и 29 % растворимых белков.
Модификация функциональных свойств ПФМСМ под действием мультиэнзимных композиций ферментных препаратов
Рядом исследований отмечалось, что ФС белковых гидролизатов как комплекс физико-химических характеристик зависит от ряда исходных параметров, среди них физико-химические свойства исходного белка, специфичность используемой протеазы, условия проведения гидролиза, степень гидролиза, молекулярно-массовое распределение и др. [57, 71]. Остаются актуальными исследования в области влияния способа получения гидролизатов и условий проведения их гидролиза на ФС.
В настоящее время сформировались отдельные методы исследования функциональных свойств белков и белковых гидролизатов, однако большая их часть остаются эмпирическими и не стандартизированными [141, 211, 214]. В данной главе исследования проводили с ПФМСМ, полученными по исходной и модифицированной схемам (раздел 2.3.7), в следующих направлениях: Водоудерживающая способность (ВУС) - это способность взаимодействия белка и воды. Это свойство особенно важно для продуктов с низкой и промежуточной влажностью. Количество воды, связанной белком, влияет на структуру продукта, органолептические свойства и объем продукта. В зависимости от водоудерживающей способности определяют содержание белковых препаратов в рецептуре, которое будет обеспечивать необходимые водоудерживяющие и реологические свойства фарша, снижение потерь и брака при технологической обработке, а также однородную консистенцию готового продукта [182]. Определение ВУС ОСМ и ПФМСМ осуществляли по методике, описанной в п. 2.1.5. Гидролиз ОСМ проводили в оптимальных условиях в течение 6 ч ФП Бирзим П7. ПФМСМ получали по исходной и модифицированной схемам, затем высушивали распылительной сушкой. ВУС ОСМ составила 1,616 г на 1 г муки. При добавлении воды к ПФМСМ, полученным с помощью ФП Бирзим П7 по исходной и модифицированной схемам (см. п.2.2.3), они растворялись в воде, образуя гели. Таким образом, проведенные нами исследования показали, что в ходе гидролиза ОСМ под действием ФП Бирзим П7 существенно изме тся свойства ПФМСМ, их можно применять в качестве гелеобразующих добавок. Жироудерживающая способность (ЖУС) - характеризует поведение исследуемых образцов в системах, состоящих из воды и жира. ЖУС соевых белковых продуктов определяется их белковым содержанием, например, для соевых концентратов это 92 мл масла на 1 г концентрата, для соевых изолятов это 119 мл масла на 1 г изолята, что соответствует 70% и 90% содержанию белка [Lin M.J.Y. et al, 1974; Ban H. et al, 1974]. Определение ЖУС ОСМ и ПФМСМ осуществляли по методике, описанной в п. 2.1.5. Гидролиз ОСМ проводили в оптимальных условиях в течение 6 ч ФП Бирзим П7. ПФМСМ получали по исходной и модифицированной схемам (см. п.2.2.3), затем высушивали распылительной сушкой. Данные представлены в табл. 2.5.1. Таким образом, ЖУС исследуемой ОСМ составила 0,649 г на 1 муки (100%). ЖУС ПФМСМ, полученного по исходной схеме, составила 0,329 г на 1 г ПФМСМ (50,7%), ЖУС ПФМСМ, полученного по модифицированной схеме, соответственно 0,667 г на 1 г ПФМСМ (102,8%). Из результатов исследования видно, что ПФМСМ, полученный по модифицированной схеме, обладает ЖУС в 2 раза выше, ПФМСМ, полученного по исходной схеме. Таким образом, ПФМСМ, полученный по модифицированной схеме, обладает высокой ЖУС и не уступает в этом ФС ОСМ. Для характеристики исследуемых ФП было определено значение индекса растворимости ОСМ и ПФМСМ. В работе использовали ПФМСМ, полученный в оптимальных условиях в течение 6 ч по исходной и модифицированной схемам с помощью ФП Бирзим П7. Определение индекса растворимости проводили по методике, описанной в п. 2.1.5. Использовали ПФМСМ, высушенные распылительной сушкой (см. п. 2.1.10). Индекс растворимости ОСМ составил 20%), в то время как для ПФМСМ, полученных по исходной и модифицированной схемам с помощью ФП Бирзим П7, индекс растворимости составлял 1,0 %. Таким образом, исследуемый ПФМСМ имеет лучшую растворимость. Наличие нерастворимой части объясняется частичной денатурацией белка при распылительной сушке. Рядом исследований показано, что при ограниченном гидролизе соевого сырья протеазами происходит улучшение растворимости белков [214, 222]. Кроме того, имеются сведения, что улучшение растворимости происходит при увеличении степени гидролиза казеина и соевого белка, полученных под действием панкреатина [261]. Есть данные, показывающие, что даже ограниченный гидролиз белка способствует растворимости гидролизатов в широком диапазоне рН, включая изоэлектрическую точку исходного (ИЭТ) белка [261]. Способность гидролизатов белков растворяться в ИЭТ позволяет использовать их в производстве кисломолочных и фруктовых напитков, имеющих кислый рН и обогащенных белком. Кроме того, при кислых значениях рН существенно уменьшается опасность реакции Майяра.
Нами было исследовано изменение растворимости белков ОСМ и ПФМСМ в зависимости от рН. ПФМСМ получали с помощью ФП Бирзим П7 в течение 6 ч в оптимальных условиях по исходнойи модифицированной схемам. Растворимость белков ПФМСМ в зависимости от рН определяли по методике, описанной в п.2.1.5. Результаты представлены на рис. 2.5.1.
Наибольшая растворимость белков ОСМ наблюдается при рН ниже 2,75 и выше 9,5. В диапазоне рН 3,0 - 8,0 белки ОСМ плохо растворимы, поскольку, как известно, имеют в этой области изоэлектрические точки.
Представленные на рис. 2.5.1 данные, свидетельствуют о том, что ПФМСМ, полученные с помощью ФП Бирзим П7 по исходной и модифицированной схемам, по сравнению с негидролизованными белками ОСМ более растворимы в диапазоне рН 2,5-8,5. В диапазоне рН 2,5-4,5 растворимость белков увеличивается в 3-5 раз, а в диапазоне рН 4,5-8,5 - в 2 раза. Зависимости растворимости ПФМСМ, полученных по исходной и модифицированной схемам, имеют одинаковую закономерность. Небольшие различия наблюдаются в диапазоне рН 3,0-4,5, растворимость белков ПФМСМ, полученного по исходной схеме выше на 20—25%.
