Содержание к диссертации
Введение
ГЛАВА I Обзор литературы 8
1.1 Структура и функции ферментов. 9
1.2 Свойства протеолитических ферментов 20
1.3 Опыт и проблемы применения ферментных препаратов в переработке мясного сырья 32
ГЛАВА II. Материалы, объекты и методы исследований 43
2.1 Характеристика объектов исследования 43
2.2 Условия выполнения и принципиальная схема исследований 44
2.3 Методы исследований 47
ГЛАВА III Исследование биокаталитических свойств ферментных препаратов 70
3.1 Фракционный состав ферментных препаратов 70
3.2 Исследование физико-химических свойств и условий стабильности протеолитических ферментов 74
3.3 Исследование кинетических характеристик и определение субстратной специфичности ферментных препаратов 83
3.4 Исследование влияния некоторых химических реагентов на активность ферментных препаратов 91
ГЛАВА IV Структурные и функционально технологические свойства объектов иссле дования в процессе биомодификации 106
4.1. Влияние ферментативной обработки на функционально-технологические свойства мясного сырья 106
4.2 Изучение микроструктурных изменений мясного и шкуро-сырья под действием ферментных препаратов 116
4.3 Выбор ферментных препаратов и обоснование условий эффективного обезволашивания шкурок кроликолв 120
4.4 Исследование прочностных характеристик и качества обезволошенных шкурок 127
ГЛАВА V Разработка частных технологий копченых колбасных изделий и обезволошенных шкурок кроликов 134
5.1 Разработка технологических условий производства копченых колбас с применением ферментных препаратов 134
5.2 Исследование качества и безопасности 141
5.3 Определение качественных показателей мясных продуктов 143
5.4 Оценка цветности готовых продуктов 148
5.5 Оценка химического состава колбасных изделий 149
5.6 Приготовление белково-жировой эмульсии из свиной шкурки с использованием ферментного препарата коллагеназы 152
5.7 Технология обезволошивания шкурок кроликов 153
Выводы 158
Список использованных источников
- Свойства протеолитических ферментов
- Условия выполнения и принципиальная схема исследований
- Исследование кинетических характеристик и определение субстратной специфичности ферментных препаратов
- Выбор ферментных препаратов и обоснование условий эффективного обезволашивания шкурок кроликолв
Введение к работе
Актуальность работы. В нашей стране все большую актуальность приобретают вопросы, связанные с повышением эффективности производства, рациональным использованием побочных сырьевых ресурсов и улучшением качества мясных продуктов. На предприятиях мясной промышленности требует особого внимания переработка колла-генсодержащих продуктов убоя животных, в частности свиная шкурка и шкурки кроликов, которые зачастую утилизируются. В успешном решении данной проблемы важную роль играет интенсификация технологических процессов, использование современных достижений биотехнологии (в частности, применение ферментных препаратов для обработки мясного сырья).
Эффективность использования различных ферментных препаратов доказана рядом ученых: Антипова Л.В., Белоусов А.А., Битуева Э.В., Боресков В.Г., Глотова И.А., Грачева И.М., Жеребцов Н.А., ІСуд-ряшов Л.С., Липатов Н.Н., Махонина В.Н., Нефедова Н.В., Рогов И.А., Шамханов Ч.Ю., Blackmore Н., Gudaszewski Т., Muller Н. и др.
Однако в России степень внедрения методов инженерной энзи-мологии в мясной промышленности оценивается как явно недостаточная. Это связано с тем, что ассортимент ферментных препаратов, доступных для промышленного использования чрезвычайно мал, число выпускающих их предприятий сократилось, требуется увеличение масштабов исследований в данной области, высокая стоимость имеющихся импортных препаратов не дает возможности реализовать все их преимущества в крупномасштабном производстве.
В связи с этим весьма привлекательным является исследование протеолитических препаратов отечественного производства в технологии производства пищевых и непищевых продуктов и разработка условий их рационального применения в частных технологиях мясоперерабатывающего производства. Учитывая специфику современного мясоперерабатывающего производства, связанного с накоплением объектов с высокой долью соединительных тканей, особое значение приобретают препараты с коллагеназным эффектом.
Диссертационная работа выполнена в рамках госбюджетной НИР кафедры технологии мяса и мясных продуктов ВГТА «Теория и практика производства биологически полноценных, комбинированных, аналоговых и функциональных продуктов питания на основе рационального использования сельскохозяйственных ресурсов с привлечением методов биотехнологии» (2006-2010 № 012.006.037.63), НТП Федерального агентства по образованию РФ «Научные исследования высшей школы по приоритетным направлениям науки и техники», подпрограмма «Технологии живых систем» по теме «Разработка пищевых белковых препаратов, композитивов, добавок и обеспечение качества мясных продуктов на основе комплексного использования ресурсов и применения методов биотехнологии»
Цель работы - обоснование ферментных технологий и разработка новых технических решений по рациональному использованию кол-лагенсодержащих продуктов убоя животных. В связи с этим в работе ставились следующие основные задачи:
обоснование выбора ферментных препаратов для обработки сырья с высокой долей соединительной ткани;
исследование основных физико-химических и биокаталитических свойств препаратов на специфических субстратах;
исследование влияния технологических факторов на свойства ферментных препаратов при обработке коллагенсодержащих продуктов;
проведение сравнительных исследований физико-химических и функционально-технологических свойств коллагенсодержащего сырья;
обоснование режимов и условий применения ферментных препаратов для обработки коллагенсодержащего сырья;
разработка новых технических решений по применению исследуемых препаратов в частных технологиях переработки продуктов убоя животных;
Научная новизна. Расширены теоретические сведения о биохимических и физико-химических характеристиках ферментных препаратов Коллагеназы, Протепсина и Протосубтилина ГЮХ. Исследован фракционный состав ферментных препаратов. Установлено, что молекулярная масса протеолитической фракции в препарате Коллагеназа находится в пределах 45,0-66,2 кДа, в Протепсине - 39,0 кДа, а в Прото-субтилине ГЮХ - 39,0 кДа до 80 кДа.
Проведена сравнительная оценка глубины гидролитических процессов, определены кинетические характеристики ферментных реакций и сродства ферментов в препаратах к исследуемым субстратам. Установлена закономерность превращения белков мяса при ферментативной обработке, характер изменения функционально-технологических и структурно-механических свойств мясного сырья, позволяющая обосновать область применения исследуемых ферментных препаратов при обработке коллагенсодержащих продуктов убоя.
Изучены цветовые характеристики копченых колбас с применением ферментных препаратов. Результаты исследований показали, при исследовании воздействия ферментных препаратов на коллагенсодер-жащее сырье в частных технологиях установлено, что по цвету, колбасы с применением ферментных препаратов не отличаются от колбас, приготовленных по традиционной технологии. Обоснованы условия и параметры изготовления копченых колбасных изделий с заменой основного сырья говядины высшего сорта на говядину I и II при внесении ферментных препаратов и с применением программного обеспечения (Generic 2.1 и расчета критериев минимального отклонения от заданного состава) обоснована оптимальная рецептура копченых колбасных изделий.
Установлено, что после термообработки ферментные препараты полностью инактивируют, что повышает уровень их безопасности.
Обоснованы режимы и параметры технологического процесса ферментативной обработки свиной шкурки при получении белково-жировой эмульсии с высокими функциональными свойствами.
Обосновано применение ферментных препаратов для обезвола-шивания шкурок кроликов в технологии получения шкурок-сырца.
Практическая значимость. Установлены рациональные режимы и параметры ферментативной обработки коллагенсодержащих продуктов убоя животных: говядины II сорта, шкурки свиной и шкур кроликов.
Разработаны новые технологии сырокопченых и полукопченых колбас, белково-жировой эмульсии и шкурок-сырца кроликов. Установлена температура, рН, длительность процесса и дозировка препарата. Показано, что при интенсификации процесса производства, значения функционально-технологических характеристик, а также качество готовых продуктов не отличаются от таковых при традиционном ведении производства.
Установлены режимы и предложены новые технические решения по производству сырокопченых, полукопченых колбас и белково-жировой эмульсии с применением биомодификации сырья. Разработана модифицированная схема получения шкурок-сырца кроликов для кожевенного производства, с использованием ферментного препарата Про-тосубтилин Г10Х
Результаты работы подтверждают перспективность применения ферментных препаратов и позволяют рекомендовать их для обработки коллагенсодержащего сырья с целью максимального и рационального использования ресурсов, выработки высококачественных продуктов. Разработанные технологии успешно апробированы на ООО «Вита» и ИП (без образования юридического лица) «Гоз А.Р.» Промышленная апробация показала целесообразность и практическую значимость результатов исследования. На новые виды продуктов разработаны проекты технической документации в частности ТУ 9213-001-02068108-2006 «Колбасы сырокопченые и полукопченые», ТУ 49767-001-02068108-2008 «Шкурки кролика обезволошенные».
Свойства протеолитических ферментов
Подобно другим катализаторам, ферменты, с термодинамической точки зрения, ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации. Энергией активации называется энергия, необходимая для перевода всех молекул вещества в активированное состояние при данной температуре. Другими словами, это энергия, необходимая для запуска химической реакции, без которой реакция не начинается несмотря на ее термодинамическую вероятность. Фермент снижает энергию активации путем увеличения числа активированных молекул, которые становятся реакционноспособными на более низком энергетическом уровне. Таким образом, ферментативная реакция имеет более низкую энергию активации. Следует отметить, что как катализируемая ферментом, так и не катализируемая им реакция независимо от ее пути имеет одинаковую величину стандартного изменения свободной энергии (AG). Действуя на скорость реакции, ферменты не изменяют равновесия между прямой и обратной реакциями, как и не влияют на величину свободной энергии реакции; они лишь ускоряют наступление равновесия химической реакции.
Таким образом, в механизме ферментативного катализа ведущую роль играют промежуточные фермент-субстратные комплексы, образование которых определяется как тонкой трехмерной структурой активного центра, так и уникальной структурной организацией всей молекулы фермента, обеспечивающими высокую каталитическую активность и специфичность действия биокатализатора [146,136,132].
Следует отметить, что к ферментам применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются неизмененными после реакции, т.е. освобождаясь, могут вновь реагировать с новыми молекулами субстрата (хотя нельзя исключить побочных влияний условий среды на активность фермента). Ферменты способны оказывать действие в ничтожно малых концентрациях (например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 10б молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37С). Наличие либо отсутствие фермента или любого другого катализатора не оказывает влияния на величину константы равновесия и свободной энергии (AG). Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию, не сдвигая точки равновесия.
Ферменты, являясь белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов.
Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45-50С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса.
Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры. При температуре 100С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани -миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100С). Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40С; в этих условиях скорость реакции оказывается максимальной вследствие увеличения кинетической энергии реагирующих молекул. При низких температурах (0С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. Следует отметить, что на термолабильность ферментов определенное влияние оказывает концентрация субстрата, рН среды и другие факторы.
Зависимость активности ферментов от рН среды. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям рН среды 6,0-8,0. При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, в которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом рН среды для действия данного фермента. При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях рН среды, обычно при оптимальной температуре и наличии достаточно высоких (насыщающих) концентраций субстрата. В табл. 1.1 приводятся оптимальные значения рН среды для ряда ферментов [113,111].
Условия выполнения и принципиальная схема исследований
Исследования микроструктуры мясного сырья проводили по ГОСТ Р 50372 - 92. Подготовку проб и срезов вели в соответствии с известными методами [93].
В процессе взятия материала объекты, подлежащие исследованию, должны быть свежими; недопустимо обмывание кусочков водой перед погружением их в фиксирующую среду; объём фиксирующей жидкости должен в 20-40 раз превосходить объём всех вместе взятых фиксируемых кусочков; каждый фиксируемый образец по толщине не должен превышать 0,5-1 см, а в некоторых случаях он должен быть и значительно тоньше. Площадь кусочка при фиксации особого значения не имеет, лишь бы посуда была достаточно просторной, а горло банки широким; при помутнении или изменении цвета фиксатора после погружения кусочков в него фиксатор меняли.
Фиксацию проводили при комнатной температуре (18-20 С) с использованием формалина, так как он обладает высокой проникающей способностью в ткани.
Заливка в парафин производилась следующим образом. Объект из 2-го абсолютного спирта переносили на 1-3 ч в смесь равных количеств ксилола с абсолютным спиртом, затем на 1,5-2-3 ч в первый чистый ксилол и на такое же время во второй ксилол (до просветления кусочков). После ксилола объект переносили в первый чистый парафин, а через 1,5-2 ч во второй чистый парафин и оставляли его там 1-1,5 ч. Парафин должен быть заранее приготовлен и находиться в термостате, установленном на 2-3 С выше точки плавления парафина. Так как парафиновые срезы при наклеивании вбирают воду, то во избежание артефактов при дальнейшей обработке их тщательно просушивали в термостате при температуре 37-40 С от 2 до 24 ч.
Препараты заключали под покровное стекло, используя канадский бальзам. Изучение микроструктуры проводили с использованием светового микроскопа с увеличением объектива х7, х40 и окуляра хШ. Для получения фотографий использовали фотонасадку к микроскопу. Определение безвредности и биологической активности на тест культуре Paramecium caudatum В качестве тест-объекта в данном методе экспресс-биотеста используется свободноживущий легко культивируемый одноклеточный организм - Paramecium caudatum. Экспресс-биотест достаточно чувствительно реагирует на активные вещества, содержащиеся в испытуемых объектах, и отражает их отношение к жизнеспособности организма. Скорость течения процессов жизнедеятельности тест-организма зависит от качества и количества пищевого субстрата (Методическое пособие рассмотрено и одобрено ученым советом института и секцией ветеринарной медицины РАСХН).
Взятую пробу подсушивают при температуре не выше 30 С до постоянной массы. Отбирают навеску 10 г, при необходимости измельчают, просеивают через сито 72 меш для получения частиц размером не более 225 микрон. Обирают из навески 3 образца по 1 г и заливают 10 мл дистиллированной воды. Смесь выдерживают в течении 24 ч, 2-3 раза встряхивают, центрифугируют. Для дальнейшей работы используют центрифугат, представляющий разведение испытуемого объекта 1:10 [31].
Экспресс-биотест включает в себя три этапа. I этап - оценка биологической активности исследуемых объектов. В пробирки наливают по 9,9 мл культуры инфузорий. В контрольную пробу наливают 0,1 мл дистиллированной воды. В опытную - 0,1 мл центруфугата подготовленного исследуемого объекта. Получают разведение 1:1000. Готовят пробы с разведениями исследуемого объекта 1:10000, 1:100000,1:1000000.
Состояние инфузорий оценивают через 0,5; 1,0; 3,0; 6,0 и 24,0 часа культивирования при 25 С. Состояние инфузорий оценивают по количеству и характеру движений инфузорий по следующим критериям: ИН -индифферентность - клетки совершают равномерные броуновские движения; БА - биоактивность - движения клеток изменены (БЦ - биоцидность, токсическое действие: БЦ-50 -погибло 50±10 % клеток, БЦ-100 - погибло 90±10 % клеток (при разведении 1:1000 - объект оказывает слабо токсическое действие, 1:10000 - средне токсическое действие, 1:100000 -сильное токсическое действие, 1:100000 - очень сильное токсическое действие).
П этап - оценка биологической активности исследуемых объектов методом разрешающего воздействия.
Сущность метода заключается в выявлении с помощью дополнительного разрешающего неблагоприятного фактора биологическое действие заданного объекта на механизм адаптации и резистентности клетки.
В работе используют культуру инфузорий из первого этапа, контактировавшею с различными концентрациями исследуемого объекта в течении 24 ч. Исследование заключается в определении времени гибели 100% клеток под действием 8% раствора хлористого натрия.
Исследование кинетических характеристик и определение субстратной специфичности ферментных препаратов
На активность ферментнов в препаратах большое влияние оказывают активаторы - химические соединения, повышающие активность действия ферментов и ингибиторы - соединения, подавляющие их активность. В технологическом процессе производства мясных продуктов таковыми могут являться такие обязательные компоненты посолочных смесей как поваренная соль и нитрит натрия. С целью выявления возможного эффекта ингибирования были проведены исследования влияния перечисленных веществ на активность исследуемых ферментных препаратов.
Эксперимент проводили по методике определения протеолитической активности [60]. Реакционную смесь инкубировали при 40 С. Субстратами служили: казеин, коллаген, эластин и мышечные белки (водо- и солерастворимые). При подготовке субстрата вносили NaCl в таком количестве, чтобы в реакционной смеси (после внесения раствора фермента) его концентрация составила требуемую, характерную для практического применения в традиционных технологиях. Протепсин - — Коллагеназа — -ПротосубтилинГ10Х Рисунок 3.23 - Влияние концентрации поваренной соли на активность ферментных препаратов при использовании в качестве субстрата казеина —йг—Коллагеназа Протепсин —в-ПротосубтилинГ10Х Рисунок 3.24 - Влияние концентрации поваренной соли на активность ферментных препаратов при использовании в качестве субстрата коллагена
Результаты показали, что поваренная соль практически не влияет на активность ферментных препаратов на разных субстратах. При концентрациях поваренной соли более 0,4 моль/дм3 происходит некоторое ингибирование, которое достигает 8 % (в 1,8 М растворе поваренной соли) от начальной активности принятой за 100 % (рис. 3.23-3.26). Это, очевидно, связано с влиянием ионной силы раствора на состояние полярных группировок в структуре белка фермента, изменение степени ионизации, которых может приводить к изменению пространственной структуры (конформации) белковой молекулы вообще и активного центра фермента в частности, что неизбежно сказывается на активности фермента. Для протосубтилина ингибирующее действие поваренной соли отмечено в растворах с концентрацией более 0,3 М, а ингибирование составило 60 % и 70 % соответственно. Таким образом, коллагеназа и протепсин более стабильны в солевых средах, чем протосубтилин.
Нитрит натрия (NaN02) используется для стабилизации цветообразования в мясных продуктах. Образуя нитрозомиоглобин, он препятствует окислению миоглобина, которое приводит к потере мясом естественной окраски. Также он оказывает известное бактериостатическое действие.
Эксперимент проводили по методике определения протеолитической активности. Реакционную смесь инкубировали при 40 С. Субстратами служили: казеин, коллаген, эластин и мышечные белки (водо- и солерастворимые). [88]. При подготовке субстрата вносили NaN02 в таком количестве, чтобы в реакционной смеси (после внесения раствора фермента) его концентрация составила требуемую в технологии колбасного производства величину. "S 100 В
Влияние концентрации нитрита натрия на активность ферментных препаратов (субстрат мышечные белки, водо- и солерастворимые) Экспериментально установлено, что присутствие в реакционной среде нитрита натрия в количествах, применяемых в мясной промышленности (до 0,5 ммоль/дм ), вызывает небольшой ингибирующий эффект в отношении коллагеназы и протепсина на всех субстратах. Так в 0,5 ммоль растворе ингибирование составило не более 6% (рис. 3.23-3.26). Протосубтилин проявляет несколько большую, по сравнению с коллагеназой и протепсином чувствительность к присутствию нитрита натрия (потеря составила 7% и 11 % от начальной активности соответственно) [49. 50].
Выбранные ферментные препараты соответствуют по оптимальному значению рН для проявления их активности, совпадающему с диапазоном рН растворов (7-7,5) после обработки сырья 0,5 % раствором сульфита натрия в технологии обработки шкур.
В реальных ферментативных процессах большое значение имеет область стабильности ферментов, которая важна как для обеспечения их инактивации в пищевых системах, так и для обеспечения технологических операций, протекающих, как правило, во времени в условиях повышенных температур, фиксированной кислотности и при наличии большого числа сопутствующих химических веществ.
Поскольку обработку проводят в присутствии сульфита натрия, представляло интерес исследовать влияние различных концентраций сульфита натрия на протеолитическую активность и стабильность протеолитических ферментных препаратов Протосубтилин Г10х и Коллагеназа при оптимальной для их действия температуре. Для этого навеску препаратов растворяли в воде или растворах сульфита натрия (0,5 и 1,0 %) и через равные промежутки времени определяли ПА. Контрольная проба была на дистиллированной воде (таблица 3.3). Из данных табл. 3.3. видно, что ферментные препараты в контрольной пробе сохраняют активность на 54-63 % в течение 9 ч. В 0,5 % растворе сульфита натрия его остаточная активность за тот же период времени была аналогичной контрольной.
Ферментный препарат «Протосубтилин Г 10х» проявляет свою максимальную активность при рН 7,5. Препарат достаточно стабилен в растворах выбранного для предварительной обработки химического реагента - через 9 ч инкубации сохраняется 63 % первоначальной активности.
Для идентификации продуктов гидролиза белков мяса говядины под действием ферментного препарата Протепсин были проведены исследования по биуретовому и нингидриновому методу [22].
Выбор ферментных препаратов и обоснование условий эффективного обезволашивания шкурок кроликолв
При моделировании состава рецептуры для копченых колбасных изделий наиболее высокую функцию желательности имело соотношение компонентов: говядина 1 сорта - 93,333333333 %, говядина 2 сорта -6,666666667 %, шпик хребтовй - 0 %, однако исходя из органолептики был выбран следующий состав продукта: говядина 1 сорта - 35,333333333 %, говядина 2 сорта - 30,000000000 %. шпик хребтовый 35,000000000%, Такая рецептура имеет также высокую функцию желательности - 0,850044547.
Согласно известным технологическим решениям процесс изготовления мясных изделий начинается с приема и подготовки сырья [41, 54]. При приеме сырья осматривают и при необходимости дополнительно проводят сухую и мокрую зачистку.
Упаковывание, маркирование,транспортирование, хранение приотносительной влажности воздуха 75-78%, притемпературе 12... 15 С - 4 мес, -2.. .-4 С - 6мес,-7...-9С-9мес.
Требуемое количество ферментных препаратов и фосфатов растворяют в воде, добавляя медленно при интенсивном перемешивании, чтобы гарантировать растворение и избежать образования клейкой массы нерастворенных фосфатов, затем добавляют соль, нитрит и перемешивают до полного растворения [117,118,120].
Рассол вводят в толщу сырья уколами в мышечную ткань одноигольчатыми или многоигольчатыми шприцами и подвергают созреванию при температуре 4С в течение 4 - 5 ч в бадейках. Подготовленное таким образом сырье направляют на составление фарша.
При производстве полукопченых, и сырокопченых колбас не обязательно полностью разрушать клеточную структуру сырья, однако оно должно быть достаточно измельченным, чтобы получить однородный вязкий фарш. В фарш добавляют кусочки пшика. Шпик используют как в свежем виде, так и соленый. Подготовка шпика включает удаление шкурки, зачистку от соли, загрязнений и измельчение на кусочки определенной формы и размеров.
Процесс формования колбасных изделий включает: подготовку колбасной оболочки, шприцевание фарша в оболочку, вязку и штриковку колбасных батонов, их навешивание на палки и рамы.
Шприцевание (т, е. наполнение колбасной оболочки фаршем) осуществляется под давлением в специальных машинах - шприцах. В процессе шприцевания должны сохраняться качество и структура фарша/
Копченые и сырокопченые колбасы шприцуют наиболее плотно, так как объем батонов сильно уменьшается при сушке.
Термическая обработка - заключительная стадия производства колбасных изделий; она включает осадку, обжарку, варку, копчение, охлаждение и сушку Осадка. Операция осадки (выдержки) фарша после формования батона. В процессе, осадки восстанавливаются химические связи между составными частями фарша, разрушенные при измельчении и шприцевании, увеличивается доля прочносвязанной влаги, фарш уплотняется и становится монолитным, а готовый продукт получается более сочным, с лучшей консистенцией, Одновременно происходят реакции, стабилизирующие окраску фарша в результате действия нитрита натрия, Оболочка подсушивается, испаряется некоторое количество избыточной влаги..
После осадки полукопченые колбасы обжаривают. Обжарка является разновидностью копчения, ее проводят дымовым газом при 90±10 С. В зависимости от вида колбасной оболочки, ее газопроницаемости, размеров и диаметра батонов обжарка длится от 30 мин до 2,5 ч. При этом батоны прогреваются до 45±5 С, т.е., температуры при которой начинается денатурация мышечных белков.
Варка. Варят полукопченые колбасные изделия. В результате варки продукт достигает кулинарной готовности. Варку проводят при 71±1 С. Такая температура обеспечивает гибель до 99 % клеток вегетативной микрофлоры. Составные части мясопродуктов претерпевают значительные изменения: растворимые белки мышечной ткани денатурируют, происходит изменение их структуры и физико-химических свойств, белки соединительной ткани свариваются, распадаются на более мелкие, разрыхляются, становятся менее прочными и лучше связывают воду.
После варки колбасные изделия направляют на охлаждение. Эта операция необходима потому, что после термообработки в готовых изделиях остается часть микрофлоры, и при достаточно высокой температуре мясопродуктов (35-38 С) микроорганизмы начнут активно развиваться.
Копчение. Процесс пропитывания продукта коптильными веществами дыма при неполном сгорании древесины. Различают холодное и горячее копчение колбас. Холодному копчению подвергают сырокопченые колбасы при температуре 20±2С в течении 2-3 суток. Горячее копчение провдят непосредственно после обжарки при постепенном понижении температуры в камере с 95±5 С до 42±3 С [73]. Сушка. Эта операция завершает технологический цикл производства сырокопченых и полукопченых колбасных изделий. Полукопченые колбасы сушат в сушильной камере при температуре 11±1С, относительной влажности воздуха 76,5 ±1,5%, 1-2 сут. Сырокопченые сушат 5-7суток, при температуре 13±2С, относительной влажности 82 ±2%, сушка 20-23 сут. при температуре 11±1С, относительной влажности 76 ±2% скорости движения воздуха 0,05-0,1 м/с [80].
Таким образом, предложенные технологические решения отличаются от базовых введением в рецептуру ферментных препаратов на стадии шприцевания в количестве 0,01г на 1 кг сырья, для протепсина и 0,1 г на 1 кг сырья для коллагеназы, при сокращении времени посола до 4-6 часов [79, 81].
Похожие диссертации на Применение ферментных препаратов протеолитического действия в обработке коллагенсодержащих продуктов убоя животных
